Fアクチン上のRng2のアクチン結合ドメインはミオシンII上のアクチン移動を強く阻害する【JST・京大機械翻訳】

Hayakawa, Y.; Takaine, M.; Ngo, K. X.; Imai, T.; Yamada, M.; Behjat, A. B.; Umeda, K.; Hirose, K.; Yurtsever, A.; Kodera, N.; Tokuraku, K.; Numata, O.; Fukuma, T.; Ando, T.; Nakano, K.; Uyeda, T.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202203291519426 整理番号：22P0231542

Fアクチン上のRng2のアクチン結合ドメインはミオシンII上のアクチン移動を強く阻害する【JST・京大機械翻訳】

Actin binding domain of Rng2 sparsely bound on F-actin strongly inhibits actin movement on myosin II

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発行年： 2022年03月13日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月13日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ある種のアクチン結合蛋白質のサブ化学量論的結合はアクチンフィラメントにおけるアクチンプロトマーの不均衡に大きい数の配座転移を誘導する。ここでは,アクチンフィラメントのこのような立体配座変化が重大な機能的結果を有する症例を報告する。Rng2はSchizosaccharomyces pombeにおける収縮環の集合と収縮に関与するIQGAP蛋白質である。Rng2(Rng2CHD)のカルポニン相同アクチン結合ドメインはin vitroでミオシンII上のアクチンフィラメントの運動性を強く阻害することを見出した。骨格筋ミオシンII被覆表面に関して,Rng2CHDは,1.3%(=1/77)の結合比率でアクチンフィラメントの滑り速度を半分にし,11%(=1/9)の結合比率で,実質的に運動を止めた。Rng2CHDはまた,Dictyostelium ミオシン IIのアクチン運動を阻害したが,ミオシンII被覆表面からアクチンフィラメントの脱離を誘導することにより,この場合で阻害された。Rng2CHDはフィラメント螺旋ピッチの短縮を伴うアクチンフィラメントの協調的構造変化を誘導し,ADPの存在下で筋ミオシンIIのアクチンフィラメントとサブフラグメント1(S1)間の親和性を低下させた。興味深いことに,S1のアクチン活性化ATPアーゼはRng2CHDによりほとんど阻害されなかった。まばらに結合したRng2CHDはアクチンフィラメントの全体的な構造変化を誘導し,アクチン-ミオシンIIによる力発生を妨害することを示唆した。【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般

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