正準SAPドメインを超えた拡張DNA結合界面はDNA複製フォークでのSDE2機能に寄与する【JST・京大機械翻訳】

Weinheimer, A.; Paung, Y.; Rageul, J.; Khan, A.; Ho, B.; Tong, M.; Alphonse, S.; Seeliger, M.; Kim, H.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202203387521960 整理番号：22P0347803

正準SAPドメインを超えた拡張DNA結合界面はDNA複製フォークでのSDE2機能に寄与する【JST・京大機械翻訳】

Extended DNA binding interface beyond the canonical SAP domain contributes to SDE2 function at DNA replication forks

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発行年： 2022年05月10日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年05月10日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

DNA複製ストレスの上昇は,腫瘍形成の根底にあるDNA複製フォークとDNA変異の不安定性を引き起こす。DNA複製ストレスレギュレータSDE2はフォーク保護複合体(FPC)のTIMELESS(TIM)に結合し,その安定性を増強し,それによってDNA複製フォークにおけるレプリソーム活性を支持する。ここでは,ヒトSDE2におけるSAP(SAF-A/B,Acinus,PIAS)に関連する新規保存DNA結合モチーフを構造的および機能的に特性化し,一本鎖DNA(ssDNA)に対するその選好性を確立した。SDE2SAPの核磁気共鳴溶液構造は,既知正準SAP折畳みと一致するヘリックス伸長ループ-ヘリックスコアを互いに平行に整列させることを明らかにした。特に,そのDNA相互作用はコアSAPドメインを越えて伸長し,C末端尾部の2つのリジン残基により増強され,これはSAPに隣接し,プレmRNAスプライシング因子SF3A3に保存されていた。伸長したC末端を持つSAPドメインの変異はssDNA結合を破壊するだけでなく,複製フォークでのTIM局在化を損傷し,効率的なフォーク進行を阻害した。まとめると,本研究はSDE2の必須要素としてSDE2SAPを確立し,FPC調節を介して複製フォークインテグリティを保存し,特殊化DNA結合モチーフにより達成されたDNA-蛋白質相互作用の構造多様性を強調した。【JST・京大機械翻訳】

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, , , , , , 【Automatic Indexing@JST】

遺伝子の複製 , 分子遺伝学一般 , 酵素一般

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