ミトコンドリアAAA+disaggregaseCLPBの作用モードへの構造的及び機能的洞察の構造と機構【JST・京大機械翻訳】

Wu, D.; Liu, Y.; Dai, Y.; Wang, G.; Lu, G.; Chen, Y.; Li, N.; Lin, J.; Gao, N.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202203610921879 整理番号：22P0317738

ミトコンドリアAAA+disaggregaseCLPBの作用モードへの構造的及び機能的洞察の構造と機構【JST・京大機械翻訳】

Structure and Mechanism of a Structural and Functional Insights into the Action Mode of A Mitochondrial AAA+ DisaggregaseCLPB

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発行年： 2022年11月08日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年11月08日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ヒトAAA+ATPアーゼCLPB(SKD3)はミトコンドリア膜間空間における蛋白質ジサグラーゼであり,種々のミトコンドリア蛋白質の可溶化を促進する機能である。変異によるCLPB欠損は好中球減少症と神経疾患を伴う少数のヒト疾患と関連している。正準AAA+蛋白質とは異なり,CLPBはそのN末端でユニークなアンキリン反復ドメイン(ANK)を含む。CLPBの機能はジサグラーゼとして機能し,そのANKドメインの役割は現在不明である。ここでは,アポおよび基質結合状態の両方におけるヒトCLPBの包括的な構造特性化を報告する。CLPBはアポ状態でホモテトラデカマーに集合し,基質への結合によりホモドデカマーにリモデリングされる。ATPアーゼドメイン上の保存された細孔ループは,2つのアミノ酸残基のステップサイズで基質を把持し,移動させる螺旋階段を形成する。ANKドメインは高次集合を維持するだけでなく,脱凝集活性にも必須である。インタラクトーム解析により,ANKドメインは多様なミトコンドリア基質と直接相互作用することを示唆した。これらの結果は,ミトコンドリアにおける一般的ジサグラーゼとしてのCLPBのユニークな性質を明らかにし,種々のミトコンドリア関連疾患の治療の標的としての可能性を強調する。【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 酵素一般

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