SH3Pはアウキシリン様小胞非被覆因子をクラスリン仲介エンドサイトーシスに動員する【JST・京大機械翻訳】

Adamowski, M.; Matijevic, I.; Narasimhan, M.; Friml, J.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202204043132511 整理番号：22P0031960

SH3Pはアウキシリン様小胞非被覆因子をクラスリン仲介エンドサイトーシスに動員する【JST・京大機械翻訳】

SH3Ps recruit auxilin-like vesicle uncoating factors into clathrin-mediated endocytosis

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発行年： 2022年01月09日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月09日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

クラトリンが仲介するエンドサイトーシス(CME)は,全ての真核生物で作用する細胞カーゴ取り込みの必須の過程である。動物及び酵母において,CMEはBAR-SH3ドメイン蛋白質,エンドフィリン及びアンフィフィシンを含み,小胞切断及び非被覆に対する因子動員に対するCMEの結論で機能する。Arabidopsis thalianaはBAR-SH3ドメイン蛋白質SH3P1-3を含むが,それらの役割はよく理解されていない。SH3P1-3をエンドフィリン/フィジフィシンの機能的相同体として同定した。SH3P1-3は細胞膜(PM)の離散病巣に結合し,共局在はクラスリン被覆ピットのサブセットへのSH3P2の後期動員を示した。SH3P2のPM動員パターンは,その相互作用者とほぼ同一であり,推定小胞非被覆因子AUXILIN-LIKE1とSH3P1-3は,AUXILIN-LIKE1PM結合の大部分に必要である。これはCMEの植物特異的修飾を示し,BAR-SH3蛋白質は非被覆ホスファターゼシナプトジャニンよりもアキシリン様非被覆因子を動員する。さらに,SH3P1-3と植物特異的エンドサイトーシスアダプター,TPLATE複合体の間の予想外の冗長性を同定し,SH3P1-3の肉眼的CMEへの寄与を示した。【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般 , 生物学的機能

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