遺伝子解析はUNC-112(キンドリン)と相互作用するPAT-4(ILK)の表面を示唆する【JST・京大機械翻訳】

Benian, G.; Qadota, H.; McPherson, A.; Corbitt, R.; Dackowski, E. K.; Matsunaga, Y.; Oberhauser, A. F.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202204368451516 整理番号：22P0318610

遺伝子解析はUNC-112(キンドリン)と相互作用するPAT-4(ILK)の表面を示唆する【JST・京大機械翻訳】

Genetic Analysis Suggests a Surface of PAT-4 (ILK) that Interacts with UNC-112 (kindlin)

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発行年： 2022年03月20日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月20日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

膜貫通蛋白質インテグリンは,細胞外マトリックスへの細胞の付着で重要な役割をする。インテグリンは,4つの蛋白質複合体(Kindlin,インテグリン結合キナーゼ(ILK),PINCH,およびパルビン)を含む,細胞内に多くの蛋白質を動員する。C.elegans筋肉は,インテグリン接着複合体を研究するための優れたモデルを提供する。C.elegansでは,UNC-112(Kindlin)はPAT-3({β}-インテグリン)とPAT-4(ILK)の細胞質尾部に結合する。UNC-112へのPAT-4結合は,UNC-112のPAT-3への結合に必須であることを報告した。ILKと一種のリンには結晶構造があるが,利用可能な共結晶構造はない。PAT-4(ILK)とUNC-112(Kindlin)の間の分子相互作用を理解するために,遺伝学的アプローチを行った。最初に,UNC-112に結合できない変異体PAT-4蛋白質を単離した。次に,変異体PAT-4蛋白質との相互作用を回復するサプレッサー変異体UNC-112蛋白質を単離した。第2に,これらの変異体PAT-4蛋白質は線虫筋肉の付着構造に局在化できないが,UNC-112サプレッサー変異体蛋白質の同時発現により,変異体PAT-4蛋白質は付着構造に局在した。第3に,変異体PAT-4蛋白質の過剰発現は,筋細胞境界での接着プラークの解体をもたらし,UNC-112サプレッサー変異体蛋白質の共発現はこの欠損を軽減する。従って,PAT-4へのUNC-112結合はin vivoでのインテグリン接着複合体におけるPAT-4の局在と機能に必要であることを示した。ミスセンス変異をPAT-4とUNC-112の相同性モデルにマッピングし,以前に分離した変異を考慮して,UNC-112に結合するPAT-4の表面を示唆した。【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般

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