抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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ツインアルギニン転座(Tat)経路は,細菌,チラコイド,植物ミトコンドリア,および古細菌の膜を通して折りたたみ蛋白質を輸送する。ほとんどの種において,活性Tat機械は3つの独立したサブユニット,TatA,TatBおよびTatCから成る。すべての細菌種からのTatAとTatBは,短い膜貫通α-ヘリックス(TMHs)を有し,その両方は大腸菌で長い15残基である。このような短いTMHは,Tatサブユニットと膜二分子層の間の疎水性ミスマッチを引き起こす。ここでは,大腸菌TatAとTatBのTMHの長さを修飾することにより,Tat輸送機構における疎水性ミスマッチの機能的重要性を評価した。驚くべきことに,TatAとTatBは,それらのそれぞれのTMHsで11残基として,膜完全性の低下にもかかわらず,膜二分子層に挿入できる。TMH長変異体のTat活性を評価するために,定性的および定量的の3つの異なるアッセイを実施した。我々の実験は,TatAとTatBのTMHsが15アミノ酸に進化的に調節され,この長さの修飾により活性が低下することを示す。本研究は,膜二分子層が臨界閾値に薄いときに形成される局所トロイダル細孔を利用するTat輸送のモデルを支持する。この状況において,TatAとTatB TMHの15残基長は,膜がトロイダル細孔形成に必要な閾値薄さを可逆的に到達させるためのいくつかの疎水性ミスマッチの必要性と,これらのエネルギー伝達膜へのより短いヘリックスを配置する永久不安定化効果の間の妥協として見ることができる。【JST・京大機械翻訳】