マラリア寄生虫の必須P4-ATPアーゼであるATP2はCdc50β-サブユニットとの複合体において脂質依存性ATP加水分解を触媒する【JST・京大機械翻訳】

Lamy, A.; Macarini-Bruzaferro, E.; Peralvarez-Marin, A.; le Maire, M.; Vazquez-Ibar, J. L.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202205464311306 整理番号：22P0237718

マラリア寄生虫の必須P4-ATPアーゼであるATP2はCdc50β-サブユニットとの複合体において脂質依存性ATP加水分解を触媒する【JST・京大機械翻訳】

ATP2, the essential P4-ATPase of malaria parasites, catalyzes lipid-dependent ATP hydrolysis in complex with a Cdc50 β-subunit

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発行年： 2020年06月09日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年06月09日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

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脂質輸送の効率的機構は,その細胞内ライフサイクルの異なる段階に沿ったPlasmodiumマラリア寄生虫に不可欠である。遺伝子標的化法は最近,マラリア原薬標的としてのその潜在的関与と共に,Plasmodiumコード4型P型ATPアーゼ(P4-ATPアーゼまたは脂質フリプターゼ),ATP2の置換できない役割を明らかにした。真核生物膜において,P4-ATPアーゼは,外側から内側小葉へのリン脂質の転位により,それらの非対称リン脂質分布を保証する。ATP2は,まだ推定上の輸送体であるので,本研究では,組換え産生P.chabaudi ATP2,PcATP2を用いて,この必須輸送体の機能と構造組織化への洞察を得た。著者らの研究は,PcATP2が3つのPlasmodiumコードCdc50蛋白質:PcCdc50BとPcCdc50A,ほとんどのP4-ATPアーゼの不可欠なパートナー,の2つでヘテロ二量体化することを示した。さらに,精製したPcATP2/PcCdc50B複合体はホスファチジルセリン,ホスファチジルエタノールアミンまたはホスファチジルコリン頭部基のいずれかを含むリン脂質の存在下でATP加水分解を触媒し,この活性はホスファチジルイノシトール4-リン酸によりアップレギュレートされる。全体として,この研究は,有望な抗マラリア薬標的候補,ATP2の機能と四次組織の最初の研究を提供する。【JST・京大機械翻訳】

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酵素生理

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