Pseudomonas aeruginosaからのピオシンS8の構造と機能解析  DNアーゼ活性のH-N-Hモチーフにおけるグルタミン酸の必要性【JST・京大機械翻訳】

Turano, H. G.; Fomes, F.; Domingos, R. M.; Degenhardt, M. F. S.; Oliveira, C. L. P.; Garratt, R. C.; Lincopan, N.; Netto, L. E. S.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202205571543414 整理番号：22P0233257

Pseudomonas aeruginosaからのピオシンS8の構造と機能解析 DNアーゼ活性のH-N-Hモチーフにおけるグルタミン酸の必要性【JST・京大機械翻訳】

Structural and functional analysis of pyocin S8 from Pseudomonas aeruginosa : requirement of a glutamate in the H-N-H motif for the DNase activity.

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発行年： 2020年05月01日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年05月01日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

多剤耐性(MDR)は世界的な公衆衛生に対する重大な脅威であり,新しい抗菌剤の開発が緊急に必要である。ピロシンは,Pseudomonas aeruginosa株により生産される蛋白質抗生物質であり,種内競争時に密接に関連する細胞を殺す。ここでは,S8と名付けた新しいS型ピオシンの生化学的,微小殺菌および構造的特性化を報告する。最初に,S8のドメイン構成と二次構造を記述した。続いて,免疫(Im)蛋白質との複合体における致死サブユニットから成る組換えS8がPAO1株を殺すことを観察した。さらに,高度に保存されたグルタミン酸のアラニン(Glu100Ala)への変異は,この抗菌活性を完全に阻害した。H-N-Hモチーフの完全性は,Glu100がこの構造の高度に保存された成分であるので,S8の致死活性に必須である。次に,EDTA処理がスーパーコイルpUC18プラスミドを切断する能力を消失させるので,S8は金属依存性エンドヌクレアーゼであることを観察した。Ni ̄2+によるアポS8の添加はこのDNアーゼ活性を強く誘導したが,Mn ̄2+とMg ̄2+は中程度の効果を示し,Zn ̄2+は阻害を示した。さらに,S8はNi ̄2+よりも高い親和性でZn ̄2+を結合し,Glu100Ala変異はこれらの金属に対するS8の親和性を等温滴定熱量測定(ITC)により示した。最後に,1.38[A]でGlu100Ala pyocin-S8DNase-Im複合体の結晶構造を記述し,S8のエンドヌクレアーゼ活性に新しい洞察を与えた。本結果は,MDR緑膿菌株に対する代替抗生物質としてのS8の使用可能性を強化し,一方,共生ヒト微生物叢を無傷に残した。【JST・京大機械翻訳】

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微生物の生化学 , 微生物生理一般

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