SHARPINセリン146リン酸化はARP2/3相互作用,癌細胞浸潤および転移を仲介する【JST・京大機械翻訳】

Butt, U.; Khan, M. H.; Pouwels, J.; Westermarck, J.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202205981447960 整理番号：22P0313018

SHARPINセリン146リン酸化はARP2/3相互作用,癌細胞浸潤および転移を仲介する【JST・京大機械翻訳】

SHARPIN serine 146 phosphorylation mediates ARP2/3 interaction, cancer cell invasion, and metastasis

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発行年： 2022年01月23日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月23日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

アダプター蛋白質SHARPINは多数の細胞過程に関与し,癌の進行と転移を促進する。しかし,SHARPINの異なる機能間の選択が翻訳後調節される方法は不明である。ここでは,質量分析とin vitroキナーゼアッセイによるSHARPINリン酸化を特性化した。SHARPINの非構造化リンカー領域における2つの未特性化リン酸化部位,セリン131および146に焦点を合わせて,SHARPIN-ARP2/3複合体相互作用におけるそれらの役割を示し,一方,それらはインテグリン阻害またはLUBAC活性化において役割を果たさない。ARP2/3調節における新規役割と一致して,SHARPINのセリン146(S146)リン酸化は,ラメロポディア形成を促進した。特に,SHARPINのCRISPR-Cas9仲介ノックアウトは,何種類かの癌細胞系の3次元(3D)浸潤を抑制した。癌細胞の3D浸潤は野生型SHARPINの過剰発現により救済されたが,SHARPIN S146A変異体ではなく,S146を浸潤促進リン酸化スイッチとして同定した。最後に,S146におけるリン酸化の阻害はゼブラフィッシュモデルにおけるin vivo転移を有意に減少させることを示した。まとめると,これらの結果はSHARPIN S146リン酸化がin vitroとin vivoの両方で癌細胞浸潤の単一機能的決定因子を構成することを示す。【JST・京大機械翻訳】

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生物学的機能

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