TOG蛋白質Stu2はアセチル化により調節される【JST・京大機械翻訳】

Miller, R. K.; Greenlee, M. A.; Witt, B.; Sabo, J.; Morris, S. C.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202206641456618 整理番号：22P0031413

TOG蛋白質Stu2はアセチル化により調節される【JST・京大機械翻訳】

The TOG protein Stu2 is regulated by acetylation

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発行年： 2022年01月02日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月02日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

S.cerevisiaeのStu2は,MAPのXMAP215/Dis1/Alp14/Msps/CKAP5/ch-TOGファミリーのメンバーであり,微小管重合,微小管解重合,動原体への染色体の結合,およびSPBでの{γ}-TuSCsの集合を含む微小管の制御において複数の機能を持つ。リン酸化は動原体でのStu2局在化に重要であることが示されているが,Stu2機能を制御する他の調節機構はまだ十分に理解されていない。ここでは,Stu2調節の新しい形が,Stu2の3種類の異なるドメインに局在する,K252,K469およびK870での3種類のリジン残基のアセチル化を介し生じることを示した。アセチル模倣及びアセチルブロッキング変異によるアセチル化の変化はStu2の必須機能に影響しなかった。代わりに,これらの変異は,微小管解重合薬,ベノミルに対する耐性の変化と同様に,染色体安定性の正と負の変化の両方をもたらす。in silicoモデリングと一致して,いくつかのアセチル化模倣変異体は{γ}-チューブリンとの相互作用の増加を示した。まとめると,これらのデータは,Stu2アセチル化が,SPBにおける染色体安定性および相互作用を含む,正および負の様式で複数のStu2機能を支配することができることを示唆する。【JST・京大機械翻訳】

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, , , , , 【Automatic Indexing@JST】

細胞構成体一般 , 細胞分裂・増殖 , 蛋白質・ペプチド一般 , 分子構造

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