Bacillus subtilis Noc-DNA複合体の共結晶構造においてCTP結合ドメインはDNA結合ドメインから分離される【JST・京大機械翻訳】

Sukhoverkov, K. V.; Jalal, A. S. B.; Lawson, D. M.; Le, T. B. K.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202207451457770 整理番号：22P0316587

Bacillus subtilis Noc-DNA複合体の共結晶構造においてCTP結合ドメインはDNA結合ドメインから分離される【JST・京大機械翻訳】

The CTP-binding domain is disengaged from the DNA-binding domain in a co-crystal structure of Bacillus subtilis Noc-DNA complex

出版者サイト {{ this.onShowPLink() }} 複写サービスで全文入手
高度な検索・分析はJDreamⅢで

この文献はプレプリントです。プレプリントについてはこちらをご確認ください。

著者 (4件)： , , ,
資料名：
発行年： 2022年03月01日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月01日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Bacillus subtilisにおいて,ParB様ヌクレオイドオクルージョン蛋白質(Noc)は,染色体分離と細胞分裂の協調を助けるために,染色体周辺のNoc結合部位(NBS)に特異的に結合する。ノックはシチジン三リン酸(CTP)への結合により,細胞分裂機構のアセンブリを物理的に阻害するために大きな膜会合核蛋白質複合体を形成する。NBS DNAに対するNocの部位特異的結合はCTP結合の必要条件であり,その後の膜活性DNA封入蛋白質複合体の形成である。ここでは,NBS DNAに結合した切断B.subtilis Nocの構造を解析し,この重要な段階でNocの立体配座を明らかにした。この構造は,N末端CTP結合ドメインと各DNA結合NocサブユニットのNBS結合ドメインの間の離脱を明らかにし,これは2つのドメインの界面でヘリックス4と5の交換により部分的に駆動される。部位特異的架橋データは,Noc-NBSのこの立体配座が溶液中で存在することを示唆する。全体として,我々の結果は,parS/NBS結合が,同じParB/NocサブユニットからのNTDとDBDの再取り込みを阻害することにより,CTP結合とDNA捕捉を触媒するという最近の提案を支持する。【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , ,
, , , 【Automatic Indexing@JST】

生物学的機能 , 分子構造

, , , , , ,

前のページに戻る