Ldh-EtfAB複合体の構造に基づく電子-分岐機構【JST・京大機械翻訳】

Ermler, U.; Kayastha, K.; Katsyv, A.; Himmrichs, C.; Welsch, S.; Schuller, J. M.; Mueller, V.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202207926472923 整理番号：22P0314215

Ldh-EtfAB複合体の構造に基づく電子-分岐機構【JST・京大機械翻訳】

Structure-based electron-confurcation mechanism of the Ldh-EtfAB complex

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発行年： 2022年02月03日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年02月03日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

電子受容体としてのNAD ̄+による乳酸酸化は,高エルゴニック反応であり,いくつかの嫌気性細菌は,電子伝達蛋白質EtfAおよびEtfBと協調して,乳酸デヒドロゲナーゼ(Ldh)を用いたフラビンベースの電子分岐/分岐(FBEB/FBEC)によるエネルギーハードルを克服する。2.43[A]分解能でのAcetobacterium woodiiの(Ldh-EtfAB)2複合体である電子クライオ-顕微鏡(cryo-EM)は,剛直な中心Ldhと末梢EtfAB塩基ユニットの間に位置する移動EtfABシャトルから成る。LdhとEtfABシャトルのFADは互いに接触し,D(デヒドロゲナーゼ伝導)状態を形成する。中間Asp37とAsp139は,FBECに重要なFADとピルビン酸/乳酸塩対の間の酸化還元電位を調和させる。EtfAB塩基を有する妥当な新規B(分岐伝導)状態および生産電子移動距離におけるシャトルFADsを,アルファ折畳み2計算を統合することにより誘導した。酵素変異体の速度論的分析はNAD結合/放出とD-to-B状態遷移の間の関係に光を当てた。EtfAのフェレドキシンドメインを切断する時のFBEC不活性はレドックスリレーとしての役割を実証する。Ldhの乳酸酸化は触媒塩基His423と金属中心に基づいている。これに基づき,FBECプロセスの包括的な触媒機構を概説した。【JST・京大機械翻訳】

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ビタミンA , 微生物代謝産物の生産

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