SARS-CoV-2とSARS-CoVの受容体結合ドメインにおける結合相互作用の比較【JST・京大機械翻訳】

Amin Muhamed; Sorour Mariam K.; Kasry Amal

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202208159327188 整理番号：22P0131146

SARS-CoV-2とSARS-CoVの受容体結合ドメインにおける結合相互作用の比較【JST・京大機械翻訳】

Comparing the binding interactions in the receptor binding domains of SARS-CoV-2 and SARS-CoV

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発行年： 2020年04月05日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年04月05日
JST資料番号： O7000B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

中国,武漢で出現したCOVID-19は,その高い感染率のため主要な関心事であり,世界中の1百万以上の感染者を残す。この高い感染率を抑制するため,SARS-CoV-1と比較してSARS-CoV-2の構造を明らかにすることを試みた。これら研究の幾つかは,SARS-CoV-1 Spike蛋白質の変異がACE2ヒト細胞受容体に対するより高い親和性の原因であることを示した。本研究では,分子動力学シミュレーションとモンテカルロサンプリングを用いて,ACE2に対するSARS-CoVとSARS-CoV-2のスパイク蛋白質の結合親和性を比較した。SARS-CoV-2は,増強された静電相互作用により,7kcal/molでSARS-CoVより強いACE2に結合することを見出した。静電結合エネルギーへの主要な寄与は,SARS-CoVとK417の場合のR426とACE2-E329の間に形成される塩橋とSARS-CoV2に対するACE2-D30の結果であった。さらに,単一変異体から結合エネルギーへの有意な寄与はない。しかし,これらの変異は結合エネルギーを増強する洗練された構造変化を誘導する。結果はまた,SARS-CoV-2が実験室操作ウイルスではないことを示す。【JST・京大機械翻訳】

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, , , , , , , , 【Automatic Indexing@JST】

感染症・寄生虫症一般 , ウイルスの生化学

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