LegionellaエフェクターSetAからのホスファチジルイノシトール3-リン酸結合ドメインの溶液構造【JST・京大機械翻訳】

Beck, W. H. J.; Enoki, T. A.; Wu, X.; Zhang, Q.; Nicholson, L. K.; Oswald, R. E.; Mao, Y.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202208282697402 整理番号：22P0315232

LegionellaエフェクターSetAからのホスファチジルイノシトール3-リン酸結合ドメインの溶液構造【JST・京大機械翻訳】

Solution structure of the phosphatidylinositol 3-phosphate binding domain from the Legionella effector SetA

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発行年： 2022年02月14日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年02月14日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Legionella pneumophilaは,Legionella汚染エアロゾルの偶発的吸入時にヒトにおいてLegionnaires病またはPontiac熱を引き起こす通性細胞内病原体である。感染時に,L.pneumophilaは,液胞(LCV)を含むLegionellaとして知られる複製許容ニッチの生合成のために,宿主に300以上のエフェクターを分泌する。これらの中で,多数のエフェクターは特異的ホスホイノシチド(PI)脂質を認識し,LCVまたは他の宿主膜結合オルガネラの表面へのこれらのエフェクターの固定を仲介する蛋白質ドメインを保有している。LegionellaエフェクターSetAは,ホスファチジルイノシトール-3-リン酸(PI(3)P)および標的SetAとエンドソームおよびLCVと特異的に結合することが示されているユニークなC末端ドメイン(SetA-CTD)を含む。ここでは,主に4つのヘリックス束から成るSetA-CTDのNMR溶液構造を報告する。構造は,PI(3)P結合のためのヘリックス束の1端における塩基性ポケットと膜挿入のための2つの疎水性ループを明らかにした。脂質結合に関与する重要な残基の変異は,膜会合およびエンドソーム局在性におけるSetAの消失を生じる。他のPI(3)P結合ドメインとの構造比較は,種間のホスホイノシチド結合ドメインの多重ファミリーによって適用される一般的テーマを強調する。【JST・京大機械翻訳】

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微生物感染の生理と病原性 , 生物学的機能

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