抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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細胞は数千の高分子を発現し,それらの機能は分子間相互作用の多重ネットワークに依存する。これらの相互作用は,異なる空間および時間分解能で実験的に決定することができる。しかし,物理的界面は,特に高スループット実験において,特に直接描写されない。しかし,錯体の多数の三次元構造は既に解決され,配列保存は付加的錯体の比較モデリングを可能にする。蛋白質-蛋白質相互作用の大きな画分はドメインといわゆるSLiM(短線形モチーフ)を含む。しばしば,SLiMは不規則領域またはループにある。それらの小さなサイズと緩い折りたたみの性質は,直接的な検出を妨げる。SLiMAn(Short Linear Motif Analysis),新しいWebサーバを,インタクトミクスデータの徹底的な解析を助けるために提供した。相互作用ミクス研究の出力のような推定相互作用のリストから始めて,SLiM(ELMから)とSLiM認識ドメイン(Pfamから)を抽出し,潜在的ペアリングを示した。さらに,フィルタは,モチーフE値,障害のためのIUpred2スコアリング機能,またはBioGRID相互作用マッチのような予測結果に,digに利用可能である。構造テンプレートが利用可能であるとき,与えられたSLiMとその認識ドメインはSCWRLを用いてモデル化できる。ここでは,1つの実ケース研究を含む3つの異なる例に対するSLiMAnの使用を説明した。プロテオームワイド規模での蛋白質-蛋白質相互作用の大規模解析の文脈において,SLiMAnに対する広範な応用を過剰に調べた。この新しいWebサーバはhttp://sliman.cbs.cnrs.frで自由に利用可能である。【JST・京大機械翻訳】