Arabidopsis thalianaの植物特有の多モジュールトリホスリン酸トンネル金属酵素への構造的および機能的洞察【JST・京大機械翻訳】

Pesquera, M.; Martinez, J.; Wang, K.; Hofmann, M.; Loubery, S.; Steensma, P.; Hothorn, M.; Fitzpatrick, T. B.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202208945837246 整理番号：22P0318598

Arabidopsis thalianaの植物特有の多モジュールトリホスリン酸トンネル金属酵素への構造的および機能的洞察【JST・京大機械翻訳】

Structural and functional insight into the plant unique multimodular triphosphosphate tunnel metalloenzymes of Arabidopsis thaliana

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発行年： 2022年03月19日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月19日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

三リン酸トンネルメタロ酵素(TTM)は,すべての生物界で見出され,微生物と動物で特性化されている。既に特性化されているTTMファミリーのメンバーは,多様な生物学的機能を持ち,トリリン酸化基質(RNA,チアミン三リン酸,無機ポリリン酸)の範囲に作用する。植物におけるTTM蛋白質は,かなり少ない注目を受け,いくつかの相同体がP-ループキナーゼおよび膜貫通ドメインを含む付加的ドメインを有するという点でユニークである。ここでは,Arabidopsis thalianaの多モジュールTTM1およびTTM2の構造的および機能的側面を報告する。組織および細胞顕微鏡研究は,AtTTM1とAtTTM2の両方が活発に分裂する(meristem)組織で発現し,C末端で単一膜貫通ドメインにより媒介された外側ミトコンドリア膜で尾部アンカー蛋白質であり,以前の研究を支持することを示す。非加水分解性ATPアナログの存在下および非存在下でAtTTM1の結晶構造は,不活性立体配座でロックされるP-ループキナーゼドメインと強く相互作用する,触媒的に不活性なTTMトンネルドメインを明らかにした。構造比較は,螺旋ヘアピンがTTMドメインの動きを促進し,それによってキナーゼを活性化することを明らかにした。遺伝学的研究により,AtTTM2はArabidopsisにおける栄養から生殖相への発生移行に重要であるが,その最も近いパラログAtTTM1はそうではないことを示した。3D構造に基づく変異の合理的設計は,AtTTM2のPループキナーゼとTTMトンネルモジュールの両方が発生スイッチに必要であることを示した。【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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