SARS-CoV-2ヌクレオカプシド蛋白質の構造と集合における可塑性【JST・京大機械翻訳】

Zhao, H.; Nguyen, A.; Wu, D.; Li, Y.; Hassan, S. A.; Chen, J.; Shroff, H.; Piszczek, G.; Schuck, P.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202208949106343 整理番号：22P0314717

SARS-CoV-2ヌクレオカプシド蛋白質の構造と集合における可塑性【JST・京大機械翻訳】

Plasticity in structure and assembly of SARS-CoV-2 nucleocapsid protein

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発行年： 2022年02月09日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年02月09日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

世界規模のSARS-CoV-2配列決定努力は,他のウイルス蛋白質における特徴的な変異と同様に,そのスパイク蛋白質における新たな変異を追跡する。それらの疫学的重要性に加えて,観察されたSARS-CoV-2配列は,生存可能な蛋白質変異体の集合を示し,それによってウイルス蛋白質構造と機能に関する情報の源を示した。ウイルス集合を促進するヌクレオカプシド(N)蛋白質の変異景観を特性づけることにより,スパイク蛋白質のそれを超える可変性を観察し,置換できる残基の86%以上を,平均して3~4の異なるアミノ酸により置換することができた。しかし,変異は既知の構造的特徴を追跡する不均一な分布を示すが,未知の機能の高度に保護された伸長を明らかにする。これらの保存領域の1つは,Delta変異体で優勢になったN-G215C変異に近接する中心無秩序リンカーであり,さらなるスパイクまたはN-蛋白質置換なしにG215変異体を凌駕した。構造モデルは,G215C変異が蛋白質-蛋白質相互作用界面として機能する無秩序リンカーにおいて保存された一過性ヘリックスを安定化することを示唆する。生物物理学的実験においてDelta変異体N-蛋白質とその祖先バージョンを比較し,よりコンパクトで不規則な構造を見出した。N-G215Cは,実質的に強い自己会合を示し,非リガンド蛋白質を二量体から四量体オリゴマ状態にシフトさせ,核酸との共集合の増強をもたらした。これは,N-蛋白質の配列可変性がN-蛋白質生物物理学的特性の高い可塑性により反映され,この仮説はSARS-CoV-2により利用され,ウイルス集合のより大きな効率を達成し,それによって感染性を増強することを示唆する。【JST・京大機械翻訳】

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ウイルス感染の生理と病原性 , ウイルスの生化学

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