認識特異性と自己活性を変えるためのSr33とSr50植物免疫受容体の工学【JST・京大機械翻訳】

Tamborski, J.; Seong, K.; Liu, F.; Staskawicz, B.; Krasileva, K.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202209117881289 整理番号：22P0317251

認識特異性と自己活性を変えるためのSr33とSr50植物免疫受容体の工学【JST・京大機械翻訳】

Engineering of Sr33 and Sr50 plant immune receptors to alter recognition specificity and autoactivity

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発行年： 2022年03月06日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月06日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

植物はヌクレオチド結合ロイシンリッチ反復受容体(NLR)と呼ばれる細胞質免疫受容体を有し,一連の機構を介して病原体の存在を認識する:エフェクターの直接結合またはエフェクター作用の間接的認識。エフェクターの直接結合はNLRロイシンリッチ反復(LRR)ドメインを介して仲介されることが示されている。これらの直接相互作用に関与するアミノ酸の正確な予測は,エフェクター認識の理解を大きく増強し,新しい耐性をエンジニアする努力を知らせる。本研究では,コムギ,Sr33およびSr50由来の2つの相同NLR耐性遺伝子を用いて,それらのLRRドメインを介してそれらに直接結合することにより異なるエフェクターを認識する。Sr50により認識されるエフェクターは既知であり,AvrSr50として記述されているが,Sr33により認識されたエフェクターは不明のままである。系統発生学,LRRと構造モデリングにおける対立遺伝子多様性解析の組み合わせを通して,著者らは,そのエフェクターと物理的に相互作用すると思われるSr50のアミノ酸を同定した。これらの部位の変異は,Sr50におけるエフェクター結合を仲介するのに十分であると仮定した12のアミノ酸の同定を助けた。Sr33におけるこれら12の対応するアミノ酸の変化により,コムギプロトプラストおよびNicotiana benthamianaにおける細胞死のAvrSr50依存性開始を示した。さらに,コムギプロトプラスト細胞死アッセイにおけるSr50の自己活性を支配するアミノ酸残基をピンポイントし,変えることができた。これらの知見は,直接バインダーNLRにおける新しいエフェクター認識特異性の成功した工学に向けた主要な進歩である。【JST・京大機械翻訳】

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植物生理学一般 , 生物学的機能

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