Wsp1とDip1の間の相乗作用はエンドサイトーシスアクチンネットワークの集合を開始する可能性がある【JST・京大機械翻訳】

Balzer, C. J.; James, M. L.; Helgeson, L. A.; Sirotkin, V.; Nolen, B. J.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202210210837905 整理番号：22P0240824

Wsp1とDip1の間の相乗作用はエンドサイトーシスアクチンネットワークの集合を開始する可能性がある【JST・京大機械翻訳】

Synergy between Wsp1 and Dip1 may initiate assembly of endocytic actin networks

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発行年： 2020年07月04日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年07月04日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

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アクチンフィラメント核形成因子Arp2/3複合体はS.pombeの皮質部位で活性化され,エンドサイトーシスを駆動する分枝アクチンネットワークを集合する。Arp2/3複合体活性化剤Wsp1とDip1はエンドサイトーシス部位での適切なアクチン集合に必要であるが,Arp2/3仲介アクチン集合を協調的に調節する方法は不明である。アローン,Dip1は,Wsp1結合Arp2/3複合体を活性化する「種子」フィラメントを核化するために,既存のアクチンフィラメントなしにArp2/3複合体を活性化し,それにより分枝アクチンネットワーク集合を開始する。対照的に,Wsp1は活性化するために既存のフィラメントを必要とするので,既存のフィラメントから分岐を刺激することによりアクチンネットワークを伝播するだけで機能することが仮定されてきた。ここでは,Wsp1が増殖だけでなく,エンドサイトーシスアクチンネットワークの開始にも重要であることを示した。単一分子TIRF顕微鏡を用いて,Wsp1がDip1と共活性化してArp2/3複合体を共活性化することを示した。相乗的共活性化は既存のアクチンフィラメントを必要とせず,どのようにしてWsp1が細胞におけるアクチンネットワーク開始に寄与するかを説明する。View Full Text【JST・京大機械翻訳】

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生物学的機能 , 細胞構成体一般

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