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J-GLOBAL ID：202202210685637701   整理番号：22A0733822

L-アルギニンはα-アミラーゼの活性を阻害する:迅速な速度論,相互作用および機能的意味【JST・京大機械翻訳】

l-Arginine inhibits the activity of α-amylase: Rapid kinetics, interaction and functional implications

著者 (5件)： Ye Yu-Tong (Molecular Food Science Laboratory, College of Food & Biology Engineering, Zhejiang Gongshang University, Hangzhou 310018, China) ,  Zhang Hai (Molecular Food Science Laboratory, College of Food & Biology Engineering, Zhejiang Gongshang University, Hangzhou 310018, China) ,  Deng Jun-Ling (Molecular Food Science Laboratory, College of Food & Biology Engineering, Zhejiang Gongshang University, Hangzhou 310018, China) ,  Li Mi-Zhuan (Molecular Food Science Laboratory, College of Food & Biology Engineering, Zhejiang Gongshang University, Hangzhou 310018, China) ,  Chen Zhong-Xiu (Molecular Food Science Laboratory, College of Food & Biology Engineering, Zhejiang Gongshang University, Hangzhou 310018, China)
資料名： Food Chemistry  (Food Chemistry)
巻： 380  ページ： Null  発行年： 2022年 
JST資料番号： H0766A  ISSN： 0308-8146  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本研究では,L-アルギニンにより誘導される膵臓α-アミラーゼ(PPA)の急速アンフォールディング速度論および相互作用機構を検討した。アンフォールディングは,中間体のL-アルギニンが,錯体化よりむしろ拡散制御過程によってPPAと相互作用するのではなく,第一レベル反応速度論方程式に従った。L-アルギニンとPPA間の相互作用はβシートの顕著な低下とランダムコイルの有意な増加をもたらし,それにより酵素活性は減少した。しかし,PPAのアンフォールディングは補償され,第二の構造変化はPluronicsの高分子密集媒体によってある程度回復できた。機構へのさらなる洞察は,水の壊れたH結合ネットワークがPPAアンフォールディングに寄与することを明らかにした。本研究は,L-アルギニンと消化酵素との相互作用に関する新しい展望を提供する。酵素の変性機構は,食品-薬物相互作用において懸念される他の構造的に類似した薬物の効果を理解するのに役立つ。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 水素結合 ,  *相互作用 ,  食品 ,  ネットワーク ,  酵素 ,  錯体生成 ,  酵素活性度 ,  消化 ,  デコンボリューション ,  高分子 ,  媒質 ,  β構造 ,  *α-アミラーゼ ,  反応速度論
準シソーラス用語： 構造変化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 相互作用 ,  L-アルギニン ,  迅速な速度論 ,  高分子クラウディング ,  ストップトフロー蛍光 ,  消化

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  食品の化学・栄養価  (FJ01020J)

タイトルに関連する用語 (7件)： L-アルギニン ,  α-アミラーゼ ,  活性 ,  阻害 ,  速度論 ,  相互作用 ,  意味