蛋白質折畳み欠陥の全体的サプレッサーへの機構的洞察【JST・京大機械翻訳】

Chattopadhyay, G.; Bhowmick, J.; Manjunath, K.; Ahmed, S.; Goyal, P.; Varadarajan, R.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202211226158281 整理番号：21P0273090

蛋白質折畳み欠陥の全体的サプレッサーへの機構的洞察【JST・京大機械翻訳】

Mechanistic insights into global suppressors of protein folding defects

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発行年： 2022年06月08日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年06月08日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質におけるほとんどのアミノ酸置換は,機能の部分的損失または中性に近い。いくつかの研究は,機能変異の多様な損失に起因する欠損を救うことができる第2部位変異の存在を示した。このような全体的サプレッサー変異は蛋白質進化の重要な駆動因子である。しかし,このような抑制に関与する機構はよく理解されていない。これに取り組むため,単離および不活性変異体との組み合わせの両方で,複数のサプレッサー変異を特性化した。細菌毒素CcdBの6つのグローバルサプレッサー,TEM-1{ベータ}-ラクタマーゼの既知M182Tグローバルサプレッサー,p53-DBDのN239YグローバルサプレッサーおよびSARS-CoV-2スパイク受容体結合ドメインの3つのサプレッサーを調べた。サプレッサーは単独で,不活性変異体と結合して,再折畳み速度の加速を通して,主にin vitroで蛋白質を安定化する。不活性変異体に結合すると,それらはin vivoでの溶解性および機能回復表現型の増加を促進する。新規サプレッサーが単離されたCcdBの場合,観察された効果に関与する特異的分子相互作用への洞察を得るために,3種類のサプレッサーの結晶構造を決定した。ほとんどの個々のサプレッサーは野生型に比べて小さな安定性増強をもたらすが,顕著な安定性増加に組み合わせることができ,熱力学的安定化はサプレッサー作用には必要で十分ではない。【JST・京大機械翻訳】

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微生物の生化学 , 微生物生理一般 , 生物学的機能 , 分子遺伝学一般

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