強力なアンタゴニストカルミダゾリウムとの相互作用によるカルモジュリンの動力学と構造変化【JST・京大機械翻訳】

Leger, C.; Pitard, I.; Sadi, M.; Carvalho, N.; Brier, S.; Mechaly, A.; Raoux Barbot, D.; Davi, M.; Hoos, S.; Weber, P.; Vachette, P.; Durand, D.; Haouz, A.; Guijarro, J. I.; Ladant, D.; CHENAL, A.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202211708212500 整理番号：22P0312733

強力なアンタゴニストカルミダゾリウムとの相互作用によるカルモジュリンの動力学と構造変化【JST・京大機械翻訳】

Dynamics and structural changes of calmodulin upon interaction with its potent antagonist calmidazolium

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発行年： 2022年01月21日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月21日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

カルモジュリン(CaM)は,様々な生理学的過程に関与する多数のエフェクター蛋白質の活性を調節する真核生物の多機能,カルシウム調節蛋白質である。カルミダゾリウム(CDZ)は,CaMの強力な小分子アンタゴニストであり,細胞生物学でCaMの最も広く使用されている阻害剤の一つである。ここでは,複合SAXS,X線結晶学,HDX-MSおよびNMRアプローチを用いたCaM:CDZ複合体の構造キャラクタリゼーションを報告する。著者らの結果は,CDZ誘導動力学とCaMの構造変化への分子洞察を提供し,その阻害をもたらす。CDZ結合はCaMの開放から閉鎖した配座転移を誘導し,大きな時間にわたる蛋白質動力学の減少に関連した構造要素の強い安定化をもたらした。これらのCDZ誘発CaM変化は,それらの遠い化学的性質にもかかわらず,蛋白質標的に由来するCaM結合ペプチドにより誘導されたものを模倣する。CDZと密接に接触し,CaM:CDZ複合体の安定化に関与するCaM残基を同定した。これらの結果は,新しいCaM選択薬を合理的に設計する道を開く。コンテンツ(ToC)O_FIG O_LINKSMALLFIG WIDTH=200HEIGHT=127SRC=「FIGDIR/小/474921v1_ufig1.gif」ALT=「Figure1」>View Break of Thework.dtl.の図式とテキストに対するテキストとテキスト。DTLVardef@b0c76org.highwire.dtl.DTLVardef@15f462forg.highwire.dtl.DTLVardef@1f8e57forg.高ワイヤ.dtl.DTLVardef@1a33575_HPS_FORMAT_FIGEXP M_FIG Calmidazoliumは,真核細胞におけるカルシウムシグナル伝達の主要なメディエーターであるカルモジュリンの強力で広く使用されている阻害剤である。カルモジュリンへのカルミダゾリウム結合の構造特性化は,それが酵素標的に由来するカルモジュリン結合ペプチドにより誘導されたものと類似の開放から閉鎖した配座転移を誘発することを明らかにした。これらの結果は,カルモジュリンの新しくより選択的な阻害剤を合理的に設計する道を開く。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造 , 生物学的機能

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