抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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骨格ミオシンIIは,非処理分子モーターであり,アクチンフィラメントに結合する間,筋収縮を生じる集合で作用する。ミオシンIIの分子特性はよく知られているが,モーターの集団的研究についてはまだ議論がある:アクチンフィラメントに結合するミオシンモーター間に協同性がある。本研究では,この問題を評価するために高速AFMを用いた。非調節アクチンフィラメントへのミオシン頭部の小さな配列の初期結合は隣接部位へのその後の結合の協同確率に影響せず,アクチン結合部位の分数占有の増加をもたらさないことを観察した。これらの結果は,ミオシンモーターが小配列に接続された時,独立した力発生器であり,1つのミオシンの結合は他のミオシンの速度論を変化させないことを示唆する。対照的に,活性化条件(高Ca ̄2+濃度及び2M ATP)下の調節薄フィラメントへのミオシン頭部の結合確率は,1ミオシンの初期結合により増加し,隣接利用可能な結合部位のより大きな占有をもたらした。結果は,ミオシン協同性は薄いフィラメントの活性化状態によって定義され,eLife digest Muscle収縮はアクチンに付着する協調で作用する分子モーターミオシンIIの大きな集合の結果であることを示唆する。ミオシンIIは力発生の原因となるパワーストロークを生成する。本論文では,非調節および調節薄フィラメントに結合したミオシンモーター間の潜在的協同性を決定するために,高Speed原子間力顕微鏡(HS-AFM)を用いた。ミオシン-アクチン相互作用の直接可視化,ミオシン結合の確率及び非調節及び調節アクチンフィラメントに沿った結合部位のミオシン部分占有に基づいて,著者らの結果はアクチンフィラメント長の[ ̄]100nmに対して協同的効果を示さなかった。対照的に,ミオシン頭部のフィラメントへの高い親和性を誘導する活性化薄フィラメント内にミオシン協同性がある。本結果はアクチンフィラメントに付着したミオシン頭部の独立した挙動を支持するが,調節された薄いフィラメントに付着した時の協同的挙動を支持する。【JST・京大機械翻訳】
