抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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Tardigradesは,無水症と呼ばれる可逆的代謝状態に入ることにより,ほとんど完全な脱水に耐えることができ,再水和時にそれらのアニメーションを再開する。脱水したタールジグレードは例外的に安定であり,様々な物理的極値に耐える。トレハロースと後期胚発生豊富(LEA)蛋白質は,他の無水生物における脱水に対する強力な保護剤として広く研究されているが,タールジグレードは,多量のタールジグレード-非液化保護蛋白質を生産する。細胞質に豊富な熱可溶性(CAHS)蛋白質は,Tardigrada門の主要なクラスである真核生物の系統においてユニークに発明され,それらの無水生物の生存に必須である。しかし,この保護的役割における作用の正確なメカニズムは完全には理解されていない。本研究では,最初に,ストレス依存性様式で相分離を介して保護凝縮物を形成する耐性蛋白質の存在を仮定し,脱水様ストレスで凝縮物を可逆的に形成する遅延性蛋白質を探索した。包括的分析を通して,著者らは336のそのような蛋白質,すなわち「Desolataion-誘発ReversiblY凝縮蛋白質(DRYP)」を同定した。意外なことに,DRYPsで高度に富化したCAHS蛋白質を再被覆し,その内の3つはDRYPsの主要成分であった。これらのCAHS蛋白質は培養細胞における高浸透圧ストレスに依存して多くの細胞骨格様フィラメントに可逆的に重合し,in vitroで可逆的ゲル転移を受けることを明らかにした。CAHSフィラメント化は,変形に抵抗するために細胞剛性を増加させ,脱水様ストレスに対する耐性を改善する。保存された推定ヘリックスC末端領域はCAHS蛋白質によるフィラメント形成に必要かつ十分であり,この領域の二次構造を破壊する変異はフィラメント形成とゲル転移の両方を障害した。これらの結果に基づいて,CAHS蛋白質は糸状ネットワークを形成する新規細胞骨格蛋白質であり,脱水時の変形力に対する細胞完全性のオンデマンド物理的安定化を提供し,脱水状態における例外的な物理的安定性に寄与するために,ストレス依存性様式でゲル転移を受けることを提案した。【JST・京大機械翻訳】