SARS-CoVおよびSARS-CoV-2上の保存された隠れたエピトープを標的とする超長いウシCDRH3【JST・京大機械翻訳】

Burke, M. J.; Scott, J. N.; Minshull, T.; Stockley, P. G.; Calabrese, A. N.; Boyes, J.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202212327429304 整理番号：22P0330600

SARS-CoVおよびSARS-CoV-2上の保存された隠れたエピトープを標的とする超長いウシCDRH3【JST・京大機械翻訳】

An Ultralong Bovine CDRH3 that Targets a Conserved, Cryptic Epitope on SARS-CoV and SARS-CoV-2

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発行年： 2022年04月06日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年04月06日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

標的保存エピトープに対する広く中和する抗体の能力は,特に一定のウイルス抗原進化の面において,抗体に基づく治療法として大きな潜在能力を与える。ある種のウシ抗体は,結合保存,グリコシル化エピトープ,それらの超長相補性決定領域(CDR)H3の求愛で,高度に吸着される。ここでは,SARS-CoVおよびSARS-CoV-2受容体結合ドメイン(RBD)を関与させるウシのパラトープを分離するために,SARS-naive,ウシ超長CDRH3ライブラリーおよび哺乳類細胞ディスプレイを用いた。これは,SARS-CoV Spike蛋白質で偽型化したが,ACE2へのRBD結合との競合によってはそうではなかった。代わりに,微分水素-重水素交換質量分析と部位特異的変異誘発を用いて,この超長CDRH3は,汎-サルベコウイルス抗体(7D6/6D6)の標的と重複する,稀に同定された,保存された,陰窩エピトープを認識することを示した。エピトープはグリカン遮蔽され,ドメイン間移動を介して一過性にアクセスできる。これは,最初のウシ抗サルベコウイルスパラトープであり,新興病原体と戦うための新規ツールの同定におけるこのアプローチの力を強調する。【JST・京大機械翻訳】

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, , , , , , 【Automatic Indexing@JST】

抗原・抗体・補体一般 , 抗原・抗体・補体の生化学

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