特異的結合の一般理論:遺伝的,機械化学的蛋白質モデルからの洞察【JST・京大機械翻訳】

McBride, J. M.; Eckmann, J.-P.; Tlusty, T.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202212337509608 整理番号：22P0316509

特異的結合の一般理論:遺伝的,機械化学的蛋白質モデルからの洞察【JST・京大機械翻訳】

General theory of specific binding: insights from a genetic, mechano-chemical protein model

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発行年： 2022年10月02日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年10月02日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質は細胞中の多数の類似分子間で特異的標的と選択的に相互作用する必要がある。結合相互作用の強固な物理的理解にもかかわらず,蛋白質がどのように高い特異性を進化させるかの一般的な理論を欠いている。ここでは,化学,力学および遺伝学を組み合わせたそのようなモデルを提示し,それらの相互作用が特異的蛋白質-リガンド相互作用の進化を支配する方法を説明した。モデルは,柔軟性と形状/化学相補性の異なる程度によって識別を達成する多くの経路があることを示す,しかし,重要な成分は精度である。より硬い識別タスクは,構造,力および動きのより集団的で正確な協調を必要とする。蛋白質は結合部位から遠く離れた相関突然変異を介してこれを達成し,リガンドとの局在相互作用を微調整する。したがって,より複雑な作業の解決策は,蛋白質を増加させることによって支援され,蛋白質は,識別に必要な裸の最小値より大きいとき,より進化し,ロバストになる。著者らのモデルは,識別における柔軟性の役割について,試験可能,特異的予測,および親和性と特異性をいかに独立に調整するかに関するものである。したがって,分子識別の提案された理論は,自然の疑問”whyが蛋白質であるので”である。可能な答えは,分子識別がしばしば蛋白質により多くの層を加えることによって実行される困難な作業であることである。【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般

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