高分解能cryoEMおよび分子動力学シミュレーションからのMrp型アンチポータにおけるイオン移動機構【JST・京大機械翻訳】

Lee, Y.; Haapanen, O.; Altmeyer, A.; Kuehlbrandt, W.; Sharma, V.; Zickermann, V.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202212461121448 整理番号：22P0313221

高分解能cryoEMおよび分子動力学シミュレーションからのMrp型アンチポータにおけるイオン移動機構【JST・京大機械翻訳】

Ion transfer mechanisms in Mrp-type antiporters from high resolution cryoEM and molecular dynamics simulations

出版者サイト {{ this.onShowPLink() }} 複写サービスで全文入手
高度な検索・分析はJDreamⅢで

この文献はプレプリントです。プレプリントについてはこちらをご確認ください。

著者 (6件)： , , , , ,
資料名：
発行年： 2022年01月24日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月24日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

多重耐性およびpH適応(Mrp)カチオン/プロトンアンチポーターは,ストレス条件下で様々な好塩性および好アルカリ性細菌の増殖に必須である。Mrp型アンチポーターは呼吸複合体Iの膜ドメインと密接に関連している。2.2[A]分解能で電子低温顕微鏡によりBacillus pseudofirus由来のMrpアンチポーターの構造を決定した。構造は7つの膜サブユニットMrpAの側鎖の99%以上をMrpGプラス360水分子に分解し,推定イオン移動経路において[ ̄]70を含む。高分解能構造に基づく分子動力学シミュレーションは,アンチポート機構の詳細を明らかにした。MrpAサブユニットにおける3つの水和経路間のヒスチジン残基の位置の切り替えは,ゲート膜貫通ナトリウム転座を駆動するプロトン移動に重要であることを見出した。何種類かの証拠は,同じヒスチジンスイッチ機構が呼吸複合体Iで作用することを示す。【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , ,
, , , , 【Automatic Indexing@JST】

微生物生理一般 , 微生物の生化学

, , , ,

前のページに戻る