Clostridium perfringensβ-毒素の八量体孔のクライオ-EM構造【JST・京大機械翻訳】

Bruggisser, J.; Iacovache, I.; Musson, S. C.; Degiacomi, M. T.; Posthaus, H.; Zuber, B.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202212481213772 整理番号：21P0273501

Clostridium perfringensβ-毒素の八量体孔のクライオ-EM構造【JST・京大機械翻訳】

Cryo-EM structure of the octameric pore of Clostridium perfringens β-toxin

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発行年： 2022年02月05日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年02月05日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Clostridium perfringensは,最も広く分布し,成功した病原体の1つである。それは動物とヒトにおいて複数の重篤な疾患を引き起こし,細孔形成特性を有する毒素の印象的なヒ素を生成し,その多くは{ベータ}-細孔形成毒素({ベータ}-PFTs)の溶血素様ファミリーに属する。C.perfringensにより生産される最も強力な毒素の1つは,{ベータ}毒素(CPB)である。この毒素はタイプC株の主要な毒性因子であり,ヒトおよび新生児動物における致死壊死腸炎の発生に必須である。本研究では,ほぼ原子分解能で膜挿入細孔形を表す,スチレンマレイン酸(SMA)ディスク中のCPBの低温電子顕微鏡(cryo-EM)構造について述べた。CPBは,受容体結合領域およびN末端ラッチドメインで重要な違いで,2成分ロイコシンのヘテロオリゴマー細孔に8倍対称および類似の立体配座を有するホモオリゴマー細孔を形成することを示した。興味深いことに,八量体CPB細孔複合体は8つのプロトマーのN末端により形成されたキャップドメインの2番目の16鎖{β}バレル突起を含む。CPBは{β}-PFTsの溶血素様ファミリーの新しいサブクラスを定義することを提案した。さらに,{ベータ}バレル突起ドメインは,細孔形成能力に影響することなく,変化または修飾することができ,従って,細孔を高分子センシングおよびナノテクノロジーに対して特に魅力的にする。CPBの八量体細孔のクライオ-EM構造は,ナノテクノロジーと基礎研究の両方における将来の発展を促進するであろう。【JST・京大機械翻訳】

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, 【Automatic Indexing@JST】

微生物起原の毒性 , 微生物の生化学 , 免疫療法薬・血液製剤の基礎研究

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