Nek1はIRからの回復時にRad54-S572をりん酸化しない証拠【JST・京大機械翻訳】

Ghosh, I.; Khalil, M. I.; De Benedetti, A.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202213095859389 整理番号：22P0326291

Nek1はIRからの回復時にRad54-S572をりん酸化しない証拠【JST・京大機械翻訳】

Evidence that Nek1 does not phosphorylate Rad54-S572 during recovery from IR

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発行年： 2022年06月19日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年06月19日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

著者らの研究室における研究の主な焦点は,DNA損傷と修復の領域におけるTousled様キナーゼ1(TLK1)の活性である。その重要な相互作用因子の一つとして,TLK1はNIMA関連キナーゼ1(Nek1)をリン酸化し,Nek1は重要なHRR蛋白質Rad541の活性をリン酸化し,調節するSpiesらにより報告されており,これは興味深いシグナル伝達経路であるTLK1>Nek1>Rad54を示唆した。そのような関係を確認する努力において,著者らは本研究から重要な知見を再現できないことを報告した。特に,Nek1はRAD54-S572をリン酸化しないことを見出した。Hek293のNek1-KOマウスNT1細胞2とNek1-Knockダウン(Spies et al.として同じ細胞)を作成し,pRAD54-S572シグナルは,著者らのカスタムAb,またはw/o IRで変化しなかった。Lobrich研究室からのAbを使用したとき,それはRAD54に対する間違ったサイズの免疫反応性バンドを検出し,それはまた,それらの報告とは対照的に,同期G2細胞においてIR後に変化しなかった。また,それらのP-帰属は弱いコンセンサスNek1配列の推定に基づいており,RAD54-S572の部位特異的変異誘発はin vitro研究1において生物学的効果をもたらすことができなかった。S572はNek1のリン酸化の部位ではなく,精製Nek1とRAD54のIVKを行い,続いてホスファチドのMS分析を行って,S572をいくつか示した。また,共IPによるNek1-RAD54の共精製を再現できず,この相互作用に疑問を呼んだ。同じSceI仲介DR-GFP変換アッセイを用いてHRRに対するNek1の重要性を示すそれらの結果を再現できなかった。【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般 , 酵素一般

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