海洋巨大ウイルスからのプロトン輸送ヘリオロドプシン【JST・京大機械翻訳】

Kandori, H.; Hososhima, S.; Beja, O.; Mizutori, R.; Shigemura, S.; Pushkarev, A.; Konno, M.; Katayama, K.; Inoue, K.; Tsunoda, S. P.; Abe-Yoshizumi, R.; Rozenberg, A.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202213538300630 整理番号：22P0319143

海洋巨大ウイルスからのプロトン輸送ヘリオロドプシン【JST・京大機械翻訳】

Proton-transporting heliorhodopsins from marine giant viruses

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発行年： 2022年03月27日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月27日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ロドプシンは動物と微生物において光をシグナルとエネルギーに変換する。最近発見された新しいロドプシンファミリーであるヘリオロドプシン(HeRs)は,古細菌,単細胞真核生物および巨大ウイルスに広く存在するが,それらの機能は不明のままである。ここでは,Emiliania huxleyiウイルス202(V2HeR3)由来のウイルスHeRが光ゲートプロトンチャンネルであることを報告する。V_2HeR_3は青緑色光を吸収し,活性中間体は脱プロトン化レチナールSchiff塩基を含む。部位特異的変異誘発研究は,TM6のE191が網膜Schiff塩基と共にゲートを構成することを明らかにした。E205とE215はSchiff塩基のプロトン受容基を形成し,その変異は蛋白質を外向きプロトンポンプに変換した。同じグループからの3つの環境ウイルスHERとより遠い関連HeRは類似のプロトン輸送活性を示し,HeR機能がタイプ1の微生物ロドプシンと同様に多様であることを示した。E.huxleyiのいくつかの株はウイルスHERに関連する1つのHeRを含み,一方,そのウイルスEhV-201とEhV-202はそれぞれ2つと3つのHeRsを含む。EhV-202からのV2HeR3を除き,これらの蛋白質はいずれもイオン輸送活性を示さなかった。このように,E.huxleyi細胞膜で発現すると,V2HeR3のみが,宿主防御機構を克服し,または超感染を防ぐため,光により宿主細胞を脱分極する可能性を有する。V2HeR3により生成されたニューロン活性は,タイプ1の微生物ロドプシンのような光遺伝学的ツールとして使用できる可能性があることを示唆する。【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 分子構造

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