Na ̄+,K ̄+-ATPアーゼのふっ化ベリリウム型と機能サイクルの中間体【JST・京大機械翻訳】

Fruergaard, M. U.; Dach, I.; Andersen, J. L.; Ozol, M.; Shahsavar, A.; Quistgaard, E. M.; Poulsen, H.; Fedosova, N. U.; Nissen, P.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202213975631352 整理番号：21P0272174

Na ̄+,K ̄+-ATPアーゼのふっ化ベリリウム型と機能サイクルの中間体【JST・京大機械翻訳】

The beryllium fluoride form of the Na+,K+-ATPase and the intermediates of the functional cycle

出版者サイト {{ this.onShowPLink() }} 複写サービスで全文入手
高度な検索・分析はJDreamⅢで

この文献はプレプリントです。プレプリントについてはこちらをご確認ください。

著者 (9件)： , , , , , , , ,
資料名：
発行年： 2022年02月21日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年02月21日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Na ̄+,K ̄+-ATPアーゼは,細胞膜を横切るNa ̄+とK ̄+の電気化学的勾配を生成する。ここでは,フッ化ベリリウム(E2-BeFx)により安定化したブタ腎臓Na ̄+,K ̄+-ATPアーゼの4.0[A]分解能結晶構造について述べた。構造は,無機リン酸塩(Pi)からのリン酸化により得られたE2Pホスホ酵素との高い類似性を示し,強心性ステロイドによって安定化され,イオン結合部位IIの近くのMg ̄2+結合を明らかにした。Rb ̄+(K+同族体)に浸漬し,続いて低解像度剛体精密化(6.9~7.5[A])で浸漬した結晶の異常なFourier分析は,脱リン酸反応の活性化をもたらす前-閉塞遷移を明らかにした。Mg ̄2+位置は,Na ̄+放出後,外部開放E2P状態への結合で初期K ̄+認識と受容の部位を示す。Pi誘導E2Pホスホフォームに対する全体的な構造的類似性にもかかわらず,BeFx阻害酵素は,E2-BeFx複合体をNa ̄+,K ̄+-ATPアーゼの前E2Pの機能的サイクルの中間に関連させるADP/ATPとイオン-特徴の両方に結合することができる。【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , , , ,
, 【Automatic Indexing@JST】

分子構造 , 細胞膜の輸送

, , , ,

前のページに戻る