グルタミン酸は大腸菌SSB蛋白質の液-液相分離とDNA結合協同性を促進するか【JST・京大機械翻訳】

Kozlov, A. G.; Cheng, X.; Zhang, H.; Shinn, M. K.; Weiland, E.; Nguyen, B.; Shkel, I. A.; Zytkiewicz, E.; Finkelstein, I. J.; Record, M. T.; Lohman, T. M.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202214170770204 整理番号：22P0312598

グルタミン酸は大腸菌SSB蛋白質の液-液相分離とDNA結合協同性を促進するか【JST・京大機械翻訳】

How Glutamate Promotes Liquid-liquid Phase Separation and DNA Binding Cooperativity of E. coli SSB Protein

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著者 (11件)： , , , , , , , , , ,
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発行年： 2022年01月18日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月18日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

E.coli一本鎖DNA結合蛋白質(EcSSB)は,ゲノム維持中のssDNAの結合において,最近接(NN)および非最近接(NNN)協同性を示す。NNN協同性はC末端尾部の本質的に無秩序なリンカー(IDL)を必要とする。一次大腸菌塩であるグルタミン酸カリウム(KGlu)はNNN-協同作用を促進するが,KClはそれを阻害する。KGluがKCl中で起こるものを超えて単一高分子SSB被覆ssDNAの圧密を促進し,NNN-協同性への圧密の連結を示すことを見出した。EcSSBはまた,ssDNA結合によって阻害される液-液相分離(LLPS)を受ける。NNN-協同性のようなLLPSは生理学的範囲で[KGlu]を増加させることにより促進されるが,[KCl]および/またはIDLの欠失の増加はLLPSを除去し,両過程で同様の相互作用を示すことを見出した。KGluとKClの蛋白質モデル化合物との相互作用の定量的決定から,SSB LLPSと協同作用に対するKGluとKClの対立する効果がアミド基とのそれらの反対の相互作用から生じると推論した。KGluは,IDLの骨格(特にGly)および側鎖アミド基に不都合に相互作用し,従ってLLPSおよびNNN-協同作用におけるアミド-アミド相互作用を促進する。対照的に,KClは,これらのアミド基と良好に相互作用し,従ってLLPSとNNN-協同作用を阻害する。これらの結果は,LLPSを受ける蛋白質の傾向の調節における塩相互作用の重要性を強調する。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造 , 生物学的機能 , 微生物の生化学 , 分子遺伝学一般

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