インフルエンザウイルス融合ペプチドの平面凝集は膜構造と水和を促進する【JST・京大機械翻訳】

Rice, A.; Haldar, S.; Wang, E.; Blank, P. S.; Akimov, S. A.; Galimzyanov, T. R.; Pastor, R. W.; Zimmerberg, J.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202214270453630 整理番号：21P0263181

インフルエンザウイルス融合ペプチドの平面凝集は膜構造と水和を促進する【JST・京大機械翻訳】

Planar aggregation of the influenza viral fusion peptide alters membrane structure and hydration, promoting poration.

出版者サイト {{ this.onShowPLink() }} 複写サービスで全文入手
高度な検索・分析はJDreamⅢで

この文献はプレプリントです。プレプリントについてはこちらをご確認ください。

著者 (8件)： , , , , , , ,
資料名：
発行年： 2022年09月16日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年09月16日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

感染するために,エンベロープウイルスはスパイク蛋白質を採用し,その両親媒性融合ペプチド(FP)により出現し,活性化はウイルス表面から標的細胞膜に包埋する。ここでは,合成インフルエンザウイルスFPが膜活性であり,巨大単層小胞(GUV)で細孔を生成し,従って,インフルエンザウイルス溶血活性と低温電子トモグラフィーで見られるリポソームポレーションの両方を説明できることを報告する。実験的に,FPはポレーション時にGUVに不均一に分布した。この不均一分布と一致して,1つの小葉におけるFPの異なる数を有する非対称二分子層の分子動力学(MD)シミュレーションは,FP凝集を示した。FP凝集体の中心で,膜構造の大きな変化は,薄化,より高い水透過性,および曲率をもたらした。最後に,ハイブリッド二分子層ナノドメインは,1つの脂質小葉と1つのペプチド小葉で形成することができる。膜弾性理論は,FPの二量体が上記と同じように,また,FP二量体と周囲の脂質の間の疎水性ミスマッチによって開始される小葉の屈曲を続けるために,その二量体が傾斜するFPのFPが,水細孔形成に対する減少した障壁を予測する。【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , , ,
, , 【Automatic Indexing@JST】

ウイルスの生化学 , 分子構造

, , , , ,

前のページに戻る