抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
蛋白質の遠隔部分間のアロステリックコミュニケーションは多くの細胞機能を制御し,そこでは金属イオンがアロステリックカスケードを誘発するエフェクターとして広く利用される。強い配位相互作用の関与により,金属イオン結合を指示するエネルギー景観は本質的に頑強である。金属イオンは,景観の耐久性を克服することにより,迅速な結合を達成し,それによって,蛋白質アロステリーを効率的に媒介する。カルモジュリン(CaM)ドメインのCa ̄2+結合仲介アロステリーに対する分子動力学シミュレーションを行い,それぞれ2つのCa ̄2+結合ヘリックス-ループ-ヘリックスモチーフ(EF-ハンド)を含み,Ca ̄2+結合及び蛋白質アロステリーにおける水架橋相互作用の重要な役割を明らかにした。Ca ̄2+と結合残基間の架橋水分子は,潤滑剤として作用することによりリガンド交換景観の耐久性を低下させ,Ca ̄2+結合蛋白質アロステリーを促進する。EFハンドにおけるヘリックスのカルシウム誘導回転は,ピボットとして機能する疎水性コアと共に,標的結合に対する疎水性部位の曝露をもたらす。興味深いことに,構造的に類似しているにもかかわらず,Ca ̄2+結合に対する2つの対称的に配列したEFハンドの応答は非対称である。EFハンド間の効率的なアロステリック通信には対称性の破れが必要である。アロステリック遷移の駆動において水分子が果たす重要な役割は,他の金属イオン媒介蛋白質アロステリーにおいて一般的である。【JST・京大機械翻訳】