ラミンAIg折畳みドメインのマイクロダイナミクスは蛋白質の高次集合を調節する【JST・京大機械翻訳】

Mukherjee, C.; Sengupta, D.; Maganti, L.; Mahendar, M.; Bhattacharyya, D.; SENGUPTA, K.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202215436020857 整理番号：22P0313597

ラミンAIg折畳みドメインのマイクロダイナミクスは蛋白質の高次集合を調節する【JST・京大機械翻訳】

Microdynamics of lamin A Ig-fold domain regulates higher order assembly of the protein

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発行年： 2022年01月28日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月28日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ラミンは内核膜(INM)下の蛋白質足場の形で核の形と剛性を維持し,クロマチンと他の核蛋白質への固定を提供する。ラミンA/CをコードするヒトLMNA遺伝子の変異は,プロゲロイド症候群における脂肪組織,神経筋接合部および複数の他の器官と同様に,主に筋肉組織に影響するラミン症と呼ばれる異なる表現型を有する16の異なる疾患を引き起こす。ラミンは,他の核蛋白質との有害な相互作用をもたらす多くの変異を有する,良く特性化され,構造化されたドメインの1つである,いくつかのドメインを含む。本研究では,Ig-折畳みドメインの動力学及び柔軟性に及ぼすR453W,W498C及びW498Rの3つの変異の影響,及び生細胞イメージング,蛍光相関分光法(FCS)及び分子動力学(MD)シミュレーションによるラミナへの集合に及ぼす結果の影響を明らかにした。著者らの実験観察から,R453Wは他の変異体に比べて柔軟性をいくらか増加させたが,野生型のそれよりも低いと結論した。これは変異体のIg折畳みドメインにおける塩橋の変化に起因すると考えられる。これは,完全長のこのような変化が,Ig折畳みドメインにおける変異に対するsequelとして拡散特性の肉眼的変化によって実証されている最初の報告である。【JST・京大機械翻訳】

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, , , , 【Automatic Indexing@JST】

生物学的機能 , 先天性疾患・奇形一般 , 細胞構成体一般

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