Rabphilin3AはSNAP-25のN-ペプチドと結合し,エキソサイトーシスにおけるSNARE複合体集合を促進する【JST・京大機械翻訳】

Ma, C.; Li, T.; Cheng, Q.; Wang, S.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202215512494243 整理番号：22P0352235

Rabphilin3AはSNAP-25のN-ペプチドと結合し,エキソサイトーシスにおけるSNARE複合体集合を促進する【JST・京大機械翻訳】

Rabphilin 3A binds the N-peptide of SNAP-25 to promote SNARE complex assembly in exocytosis

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発行年： 2022年05月17日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年05月17日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

分泌小胞のエキソサイトーシスは可溶性N-エチルマレイミド感受性因子付着蛋白質受容体(SNARE)蛋白質及び低分子GTPアーゼRabsを必要とする。分泌小胞上のRab3/Rab27エフェクター蛋白質として,Rabphilin3AはSNAP-25との相互作用に関与し,ニューロンおよび神経内分泌細胞における小胞エキソサイトーシスを調節するが,基礎となる機構は不明のままである。本研究では,Rabphilin 3AとSNAP-25の間の生理学的関連結合部位を特性化した。N末端Rab結合ドメインとC末端C2ABドメイン間の分子内相互作用が,そのC2B底部ヘリックスを介してSNAP-25 N-ペプチド領域に強く結合するRabphilin3Aを可能にすることを見出した。この相互作用の破壊は,PC12細胞において細胞膜と小胞のドッキングと融合を著しく障害した。さらに,この相互作用はRabphilin3AがSNARE複合体集合を促進することを見出した。さらに,この相互作用はSNAP-25 SNAREモチーフにおけるランダムコイルからヘリックス構造への立体配座スイッチの誘導を介してSNARE複合体集合を促進することを明らかにした。まとめると,著者らのデータは,SNAP-25のN-ペプチドへのRabphilin3AのC2B底-ヘリックスの結合によるSNARE複合体集合の促進が小胞エキソサイトーシスにおけるRabphilin3Aの前融合機能の基礎となることを示唆する。【JST・京大機械翻訳】

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生物学的機能 , 細胞生理一般 , 細胞構成体の機能

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