抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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それらの作業環境に対する蛋白質の適応性は,細胞生活にとって基本的である。ここでは,多機能性血液糖蛋白質in vitroネクチン(Vn)のヘモペキシン様(HX)ドメインが,温度およびせん断応力の逸脱に適応するためCa ̄2+に結合する方法を述べた。X線結晶学および分子動力学(MD)シミュレーション,核磁気共鳴(NMR)および示差走査熱量測定(DSF)を用いて,Ca ̄2+およびその柔軟な水和殻が蛋白質をどのように立体配座変化を行うかを記述し,Ca ̄2+結合部位を越えてリレーが極性接触の数を変化させ,立体配座安定性を付与する。変異誘発により,Ca ̄2+と協同する重要な残基を同定し,蛋白質安定性を促進し,Ca ̄2+会合が,Vnのような血管系で循環する蛋白質に対する立体配座利点を提供する性質である,せん断応力に対する保護を与えることを示す。データは適応機構を明らかにした。意義:蛋白質in vitro(Vn)は細胞接着と移動,骨リモデリングと免疫において重要な役割を果たす。それは血液中で循環するが,細胞外マトリックスでも見出され,加齢黄斑変性,Alzheimer病,アテローム性動脈硬化症および他の変性障害と関連するプラークと共に蓄積する。Vnはカルシウム結合蛋白質であり,カルシウムはVnが多様な環境条件に応答してその構造を変化させることを示す。結果は,Vnがその周辺に順応する方法に光を当てる。この構造的知識は,診断,予防または治療アプローチの開発に重要である。【JST・京大機械翻訳】