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J-GLOBAL ID:202202216392666087   整理番号:22A0893105

Fourier変換赤外分光法で測定したアポリポ蛋白質A-Iの二次構造に及ぼすコルチゾールとテトラヒドロコルチソールの影響【JST・京大機械翻訳】

Effects of Cortisol and Tetrahydrocortisol on the Secondary Structure of Apolipoprotein A-I as Measured by Fourier Transform Infrared Spectroscopy
著者 (4件):
資料名:
巻: 48  号:ページ: 96-104  発行年: 2022年 
JST資料番号: W4914A  ISSN: 1068-1620  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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2つの血清蛋白質,アポリポ蛋白質AI(apoA-I)とヒト血清アルブミン(HSA)とのステロイドホルモンコルチゾールとその代謝産物テトラヒドロコルチソル(THC)の相互作用を,生理学的pHの水溶液中で研究した。トリプトファン蛍光消光法を用いて,蛋白質に対するホルモンの結合定数は,アポA-I-THC<HSA-THC<apoA-I-コルチソール<HSA-コルチソールの順で増加することを見出した。結果は,アルブミンとアポA-Iがステロイドホルモンの活性型の輸送に重要な役割を果たすという既存の見解を確認する。しかし,Fourier変換赤外分光法の使用は,ホルモン,THCの不活性型の影響下で,蛋白質の二次構造における最も顕著な多方向変化を明らかにした。THC存在下でのアポA-Iのインキュベーションにより,α-ヘリックスの含量の用量依存的減少とβ-ターンの増加が観察された。一方,THCで培養したHSAでは,α-ヘリックスの数は増加し,βターンは減少した。コルチゾールとインキュベートしたアポA-Iの構造において同様の変化が見られた。コルチゾール存在下のHSAの二次構造は変化しなかった。ステロイドホルモンの影響下でのアポA-Iの配座転移は,蛋白質の受容体と調節特性に有意な変化をもたらすと想定する。Copyright Pleiades Publishing, Ltd. 2022. ISSN 1068-1620, Russian Journal of Bioorganic Chemistry, 2022, Vol. 48, No. 1, pp. 96-104. Copyright Pleiades Publishing, Ltd., 2022. Russian Text Copyright The Author(s), 2021, published in Bioorganicheskaya Khimiya, 2021, Vol. 47, No. 6, pp. 785-794. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 
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