抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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最も一般的に起こる本質的に無秩序な蛋白質(IDP)は,ポリ両性高分子電解質であり,残基当たりの低い正味電荷の双対性と荷電残基の高い画分によって定義される。最近の実験は,モデルポリアンプリシスIDPの配列-アンサンブル関係に関する nuを明らかにした。これらは,リジン対アルギニンの配列に対する立体配座の優先性の違いを含み,良く混合した配列が,小球,理想的な鎖を暗示する集合平均を有する立体配座,または自己回避歩行を含む立体配座の範囲を形成するという示唆を示した。ここでは,原子論的シミュレーションの結果を解析することにより,これらの観察を説明した。著者らは,ポリampholytic IDPが,一般に2つの異なる安定状態,すなわち小球と自己回避歩行をサンプルすることを発見した。グロビュールは反対に荷電した残基間の静電引力により有利であり,一方,自己回避歩行は荷電残基の水和の好ましい自由エネルギーにより有利であった。球と自己回避歩行が共存する双安定性のシーケンス特異的温度を見出した。これらの温度では,共存状態のアンサンブル平均は,鎖内および鎖-溶媒相互作用の実際のカウンターバランスがなければ,理想鎖に似た統計を生じる。等価温度では,アルギニンリッチ配列は球状立体配座に対する選好を傾いたが,リジンリッチ配列は自己回避歩行に対する選好を傾いた。また,アスパラギン酸とグルタミン酸含有配列の間の差異を同定し,それによって,より短いアスパラギン酸側鎖が,準安定,ネックレス様立体配座の選好性をもたらした。最後に,線形配列内の反対に荷電した残基の偏析は,全体的な2状態挙動を維持するが,コンパクトな状態は,このような系により非常に有利である。折りたたみドメインに繋がったとき,蛋白質,すなわち,折りたたみドメインに繋がると,ドメイン間のリンカーとして機能し,蛋白質の意義のある状態固有無秩序領域(IDRs)が機能した。ほとんどのIDRsは,反対に荷電した残基の混合物から成る両性高分子電解質である。係留した両性高分子電解質の最近の測定は,アルギニンとリジンに富む配列の傾向が互いに非常に異なる挙動を示すことを示した。計算機シミュレーションを用いて,これらの差異が水和,立体体積,および他の考察の自由エネルギーの差によって決定されることを示した。さらに,静電引力と水和の好ましい自由エネルギー間の相互作用は,両性分解IDRに対して明確な安定状態を生成した。これらの知見は,スイッチ様転移とIDRsによる相互作用モチーフの有効濃度の調節に意味がある。【JST・京大機械翻訳】
