Francisella tularensisの主要外膜蛋白質,FopAの構造的および生物物理学的特性【JST・京大機械翻訳】

Fromme, P.; Nagaratnam, N.; Martin-Garcia, J. M.; Yang, J.-H.; Goode, M. R.; Ketalawa, G.; Craciunescu, F. M.; Zook, J. D.; Grant, T. D.; Fromme, R.; Hansen, D. T.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202218257167526 整理番号：22P0330849

Francisella tularensisの主要外膜蛋白質,FopAの構造的および生物物理学的特性【JST・京大機械翻訳】

Structural and biophysical properties of FopA, a major outer membrane protein of Francisella tularensis

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発行年： 2022年04月09日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年04月09日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Francisella tularensisは,非常に感染性の病原体であり,カテゴリーAの生物テロリズム剤である。それは,高伝染性人畜共通感染症(Tularemia)を引き起こす。現在,FDA承認ワクチンは,無利用である。F.tularensis外膜蛋白質A(FopA)は,よく研究された病原性決定因子であり,小結節血症に対する防御抗原である。それはF.tularensisの主要な外膜蛋白質(Omp)である。しかし,FopAに基づく治療介入は,膜局在成熟FopAの完全な構造情報の欠如により妨げられる。本研究では,膜局在成熟FopAの組換え発現,単分散精製,結晶化およびX線回折([ ̄]6.5[A])を確立した。さらに,バイオインフォマティクスと生物物理学的実験を行い,外膜における構造組織化を明らかにした。FopAは393アミノ酸からなり,既知の細菌Ompsと40%以下の配列同一性を有した。既存の部分構造情報と共に包括的配列アラインメントと構造予測を用いて,FopAのための2ドメイン構成を提案した。円偏光二色分光法及び熱修飾性アッセイは,FopAがN末端での8つの鎖{β}バレルのα折畳み2s予測と一致する{ベータ}バレルドメインを有することを確認した。小角X線散乱(SAXS)および天然ポリアクリルアミドゲル電気泳動は,界面活性剤ミセルで精製したFopAが,主に二量体であることを示した。31[A]のSAXSに由来する分子密度は,界面活性剤コロナにより囲まれた推定二量体N末端{ベータ}バレルを示し,柔軟なリンカーを介してC末端ドメインに接続した。無秩序解析により,N-及びC-末端ドメインは長い固有不規則領域により分散され,α折畳み2はこの領域を大きく非構造であると予測した。まとめると,外膜におけるFopAの二量体,2ドメイン構成,すなわちN末端{ベータ}バレルは膜包埋され,二量化界面を提供し,長い柔軟性リンカーを介して膜外因性C末端ドメインに繋がる。膜局在成熟FopAの構造決定は,病因におけるその役割を理解し,抗結核治療薬を開発するのに不可欠である。結果は,それに対する道を開いた。【JST・京大機械翻訳】

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微生物の生化学 , 微生物感染の生理と病原性

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