SARS-CoV-2スパイク蛋白質突然変異の安定性と発現【JST・京大機械翻訳】

Baek, K. T.; Mehra, R.; Kepp, K. P.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202218282489791 整理番号：22P0318798

SARS-CoV-2スパイク蛋白質突然変異の安定性と発現【JST・京大機械翻訳】

Stability and expression of SARS-CoV-2 spike-protein mutations

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発行年： 2022年03月21日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月21日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質折畳み安定性は,ACE2結合および抗体回避と共に,SARS-CoV-2 S-蛋白質進化において役割を果たすと思われる。S-蛋白質変異体に対する熱力学的安定性データはほとんどないが,それらの発現には多くの系統的実験データが存在する。本論文では,このような発現レベルが変異体の熱力学的安定性に関連するかどうかを検討した。変異誘導SARS-CoV-2 S-蛋白質折畳み安定性を研究し,方法および構造依存性を説明する3つの非常に明確な方法および8つの異なる蛋白質構造により算出した。用いたすべての方法および構造(24の比較)に対して,計算した安定性変化は文献からの実験的酵母発現と有意に相関し(99%信頼レベル),より高い発現は比較的高い折畳み安定性と関連する。また,ACE2結合に関して,弱い相関が見られた。熱力学的折畳み安定性の影響は,直接またはアミノ酸または部位特性,特にサイトの溶媒曝露の相関関係である。計算した安定性と実験的発現およびACE2結合の間の相関は,SARS-CoV-2 S-蛋白質変異体空間の機能的特性が,基礎となる相関のため,少数の単純な特徴によって主に決定されることを示唆する。本研究は,SARS-CoV-2 S-蛋白質進化の理解と予測に理想的に役立つ計算ツールの開発に有望である。【JST・京大機械翻訳】

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, , , , 【Automatic Indexing@JST】

生物学的機能 , 蛋白質・ペプチド一般 , 分子構造

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