超解像顕微鏡法による実時間におけるアミロイド球晶の不均一形成の直接観察【JST・京大機械翻訳】

Zhang, M.; Pinholt, H. D.; Zhou, X.; Bohr, S. S.-R.; Banneta, L.; Zaccone, A.; Fodera, V.; Hatzakis, N. S.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202218387152148 整理番号：21P0264217

超解像顕微鏡法による実時間におけるアミロイド球晶の不均一形成の直接観察【JST・京大機械翻訳】

Direct Observation of Heterogeneous Formation of Amyloid Spherulites in Real-time by Super-resolution Microscopy

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発行年： 2022年01月18日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月18日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質の誤折畳みとフィブリルまたはアミロイド様球晶の形のそれらの凝集は,病理学的異常のスペクトルに関与する。蛋白質アミロイド凝集機構の現在の理解は,中間体の大規模形態を観察するために,低時間分解能で平均増殖速度と回折制限顕微鏡を決定する分光法の使用に主に依存する。回折限界以下の多様な凝集体形態の存在と存在量を直接観測し,それらの不均一成長動力学を抽出するため,結合と光退色LOcalization顕微鏡(REPLOM)超解像法によりREal-時間速度論を開発した。結果は,顕微鏡的に同一の凝集体の成長でさえ,例えばアミロイド球晶が明確な経路に従うことを明らかにした。特に,球晶は等方的に成長しないが,驚くべきことに,鉱物と重合体について報告された類似の経路に従って,異方性的に成長するかもしれない。機械学習アプローチと著者らの技術を結合して,著者らは,成長速度を特定の形態学的遷移に関連させ,単一凝集体形態のレベルでエネルギー障壁とエネルギー景観を提供した。球晶成長の検出と分析のための著者らの統一的枠組みは,単一分子レベルで多様な形態の幅広いスペクトルを解き,高度の不均一性を特徴とする他の自己集合系へ拡張できる。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造 , 蛋白質・ペプチド一般

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