Arabidopsis PEX4-PEX22ペルオキシン複合体の構造  ペルオキシソーム膜でのユビキチン化への洞察【JST・京大機械翻訳】

Traver Melissa S.; Bradford Sarah E.; Olmos Jose Luis Jr; Wright Zachary J.; Miller Mitchell D.; Xu Weijun; Phillips George N. Jr; Phillips George N. Jr; Bartel Bonnie

文献

J-GLOBAL ID：202202219448516906 整理番号：22A1027937

Arabidopsis PEX4-PEX22ペルオキシン複合体の構造ペルオキシソーム膜でのユビキチン化への洞察【JST・京大機械翻訳】

The Structure of the Arabidopsis PEX4-PEX22 Peroxin Complex-Insights Into Ubiquitination at the Peroxisomal Membrane

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資料名：
巻： 10 ページ： 838923 発行年： 2022年
JST資料番号： U7062A ISSN： 2296-634X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：スイス (CHE) 言語：英語 (EN)

ペルオキシソームは,重要な酸化反応を隔離し,生じた活性酸素種を毒性の少ない副産物に処理する真核生物オルガネラである。ペルオキシソーム機能及び形成はペルオキシソーム生合成及び分裂を誘導するペルオキシン(PEX蛋白質)及びオルガネラの内腔及び膜へのシャトル蛋白質により協調される。植物の代謝と発達におけるペルオキシンの重要性にもかかわらず,植物ペルオキシン構造は報告されていない。ここでは,参照植物Arabidopsis thaliana由来のPEX4-PEX22ペルオキシン複合体のX線結晶構造を報告する。PEX4はペルオキシソーム膜に関連する蛋白質をユビキチン化するユビキチン結合酵素(UBC)であり,PEX22はペルオキシソームにPEX4を固定し,PEX4活性を促進するペルオキシソーム膜蛋白質である。Arabidopsis PEX4を大腸菌におけるPEX22の可溶性PEX4相互作用ドメインと翻訳融合として共発現した。融合はプロテアーゼ認識部位を介して連結し,精製後にPEX4とPEX22を分離し,複合体の構造を解明した。PEX4-PEX22複合体の構造を酵母オーソログの既報構造と比較した。Arabidopsis PEX4はその配列から予想される典型的なUBC構造を示した。Arabidopsis PEX22は酵母PEX22と顕著な配列同一性を欠くが,類似したRossmann折畳み様構造を維持する。いくつかの塩橋は,PEX4対他のArabidopsis UBCに対するPEX22の特異性に寄与するように配置され,長い非構造化PEX22テザーはPEX22からの解離なしに遠隔ペルオキシソーム膜標的のPEX4仲介ユビキチン化を可能にするであろう。Arabidopsis PEX4-PEX22構造も,ペルオキシソーム機能不全の前方遺伝子スクリーニングにより以前に単離された変異体,pex4-1(P123L)で変化した残基がPEX4の活性部位システインに近いことを明らかにした。PEX4-PEX22複合体に対するin vitro UBC活性を実証し,pex4-1酵素がPEX4と比較してin vitroユビキチン抱合活性を低下させ,特異性を変化させたことを見出した。著者らの知見は,ペルオキシソーム構造と機能におけるPEX4とPEX22の役割を明らかにし,ペルオキシソーム表面でのユビキチン化の将来の探索のためのツールを提供する。Copyright 2022 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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細胞構成体一般 , 生物学的機能

引用文献 (79件)：

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