古細菌FtsYのN末端ヘリックスとAドメインはSRP54結合と細胞膜との結合を促進する【JST・京大機械翻訳】

Gupta, S.; Sinha, S.; Bhakta, K.; Bhowmick, A.; Ghosh, A.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202219783019945 整理番号：22P0334476

古細菌FtsYのN末端ヘリックスとAドメインはSRP54結合と細胞膜との結合を促進する【JST・京大機械翻訳】

N-terminal helices and A domain of archaeal FtsY facilitate SRP54 binding and the association with cell membrane

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発行年： 2022年04月13日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年04月13日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質転座の過程は,細胞寿命の維持に必須であり,真核生物と細菌で批判的に取り組まれている。しかし,古細菌膜を横断する蛋白質転座に関する情報はほとんどない。信号認識粒子(SRP)は,このプロセスにおいて重要な役割を果たす。それはポリペプチド鎖のN末端でシグナルペプチドに結合し,標的膜上に位置する同族SRP受容体(FtsY)と相互作用し,標的複合体(TC)を形成する。SRPとFtsYによる同時GTP加水分解はポリペプチドを隣接蛋白質伝導チャンネルに送達する。本研究は,熱好酸性crenarchaeonであるSulfolobus acidocaldariusにおける標的複合体(TC)形成に寄与するFtsYの構造ドメインを特性化することを目的とした。SRP54とFtsY間の接触残基をN1-N3ヘリックスに沿ってマッピングした。興味深いことに,以前に報告された結晶構造はN末端Aドメインを負帯電残基に富む領域を考慮しなかった。このような観察は,膜会合と機能的TC形成に関して,3つの関与ヘリックス(N1~3)のそれぞれの寄与を調べた。SRP-FtsYとFtsY-膜相互作用の生物物理学的解析と逆GTPアーゼ活性の生化学的特性化により,本研究は古細菌TC集合を制御する最小構造モチーフの解明を試みた。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造 , 生物学的機能

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