STK25はPRKAR1Aリン酸化によりPKAシグナリングを阻害する【JST・京大機械翻訳】

Zhang, X.; Wang, B. Z.; Kim, M.; Nash, T.; Liu, B.; Rao, J.; Lock, R.; Tamargo, M.; Soni, R.; Belov, J.; Li, E.; Vunjak-Novakovic, G.; Fine, B.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202220197733289 整理番号：22P0313633

STK25はPRKAR1Aリン酸化によりPKAシグナリングを阻害する【JST・京大機械翻訳】

STK25 inhibits PKA signaling by phosphorylating PRKAR1A

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資料名：
発行年： 2022年06月10日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年06月10日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

心臓において,蛋白質キナーゼA(PKA)は,βアドレナリン作動性刺激に応答してカルシウム処理およびサルコマー蛋白質の活性化に重要であり,心筋収縮性および性能の増加をもたらす。PKAの触媒活性は,cAMP結合により放出されるまで触媒サブユニットを阻害する調節サブユニットにより強く調節される。II型調節サブユニットのリン酸化はPKA活性化を促進するが,I型調節サブユニットにおけるリン酸化の役割は不明のままである。ここでは,ヒト誘導多能性幹細胞心筋細胞(iPSC-CM)を用い,Ia型調節サブユニットPRKAR1AのキナーゼとしてSTK25を同定した。PRKAR1Aのリン酸化はPKAキナーゼ活性の阻害を誘導し,cAMPの存在下で触媒サブユニットへの結合を増加させた。マウスにおけるStk25ノックアウトはPrkar1aリン酸化を低下させ,Pka活性を増加させ,βアドレナリン作動性刺激に対する収縮反応を増加させた。まとめると,これらのデータはPRKAR1Aのリン酸化を介したPKAシグナル伝達の負の調節因子としてのSTK25を支持する。【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般 , 酵素一般

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