CHIPユビキチンリガーゼは核小体ストレス管理に関与する【JST・京大機械翻訳】

Piechota, M.; Biriczova, L.; Kowalski, K.; Szulc, N. A.; Pokrzywa, W.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202220857749426 整理番号：22P0352238

CHIPユビキチンリガーゼは核小体ストレス管理に関与する【JST・京大機械翻訳】

CHIP ubiquitin ligase is involved in the nucleolar stress management

出版者サイト {{ this.onShowPLink() }} 複写サービスで全文入手
高度な検索・分析はJDreamⅢで

この文献はプレプリントです。プレプリントについてはこちらをご確認ください。

著者 (5件)： , , , ,
資料名：
発行年： 2022年05月18日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年05月18日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

核小体は細胞ストレス応答に関与する動的核生体分子凝縮物である。プロテオトキシンストレス下で,核小体は再折畳みまたは分解のために損傷蛋白質を貯蔵できる。HSP70シャペロンは,熱ショック後に核小体に蓄積した蛋白質の回復過程においてよく立証されたプレーヤーである。しかし,その核小体クライアントのターンオーバーにおけるユビキチン-プロテアソーム系の関与についてはほとんど知られていない。ここでは,HSP70は,そのATPアーゼ活性とは無関係に,CHIP(HSC70相互作用蛋白質のカルボキシル末端)ユビキチンリガーゼの核小体の顆粒成分への移動を促進し,特に暑熱ストレス後であることを示した。核小体において,CHIPはユビキチン化活性に依存する移動性を保持することを示した。更に,熱ストレスへの長期曝露後,CHIPは,CHIPユビキチン化能によりサイズを決定する,大きな,核小体内液滴様構造に自己組織化した。熱感受性核小体蛋白質ルシフェラーゼを用いて,過剰なCHIPがおそらくHSP70の脱調節を介してその再生を阻害することを示した。本結果は,ストレスに応答して核小体のプロテオスタシスを管理する際のCHIPの新しい役割を示す。【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , , ,
, , , 【Automatic Indexing@JST】

生物学的機能 , 遺伝子発現 , 細胞構成体の機能 , 細胞生理一般

, , ,

前のページに戻る