P.aeruginosa由来の細菌レクチンLecAは秩序化ドメインを分散させることにより膜構成を変える【JST・京大機械翻訳】

Sych, T.; Omidvar, R.; Ostmann, R.; Schubert, T.; Brandel, A.; Richert, L.; Mely, Y.; Madl, J.; Roemer, W.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202220980084110 整理番号：22P0334754

P.aeruginosa由来の細菌レクチンLecAは秩序化ドメインを分散させることにより膜構成を変える【JST・京大機械翻訳】

The bacterial lectin LecA from P. aeruginosa alters membrane organization by dispersing ordered domains

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発行年： 2022年04月17日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年04月17日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

細胞膜ナノドメイン(”脂質ラフト”としても知られる)の集合と動的再編成は,ヒト病原体(例えば,ウイルスと細菌)による宿主細胞感染において重要な役割を果たす。ウイルスと細菌は脂質ラフトの再編成を誘発し,感染を促進する膜陥入と下流シグナル伝達をもたらす。そのような再組織化は,細菌またはウイルス性炭水化物蛋白質(いわゆるレクチン)と脂質ラフトのスフィンゴ糖脂質(GSLs)との相互作用によって誘導される。ここでは,グラム陰性細菌P.aeruginosaの細胞取り込みに関わる重要な受容体であるGSLグロボトリオシルセラミド(Gb3)を検討した。細菌表面レクチンLecAはGb3を標的とし,「脂質ジッパー」機構を介して細菌侵入を促進する。しかし,膜ナノドメインの組織化に対するLecAの影響は知られていない。液体秩序化(Lo,”ラフト様”,スフィンゴ脂質とGSLsに富む)を含む支持脂質二分子層(SLB)とDOPC脂質ドメインに富む液体-不規則化(Ld,非ラフト様)を用いて,細胞膜を模倣した。LecAとの相互作用により,SLBのLoドメインは再形成して分散した。さらに,SLBの変形はSLB表面に膜多層を形成するLecAとして観察された。さらに,Lo再編成に及ぼすGb3構造,二分子層組成,およびLecA原子価の影響を明らかにするために,この過程を精査した。【JST・京大機械翻訳】

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微生物感染の生理と病原性 , 生物学的機能

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