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J-GLOBAL ID：202202225963516906   整理番号：22A1065345

油-水界面での異なる蛋白質凝集体の非線形膨張レオロジー【JST・京大機械翻訳】

Nonlinear dilatational rheology of different protein aggregates at the oil-water interface

著者 (7件)： Li Jing (Glyn O. Phillips Hydrocolloid Research Centre, National “111” Center for Cellular Regulation and Molecular Pharmaceutics, Key Laboratory of Fermentation Engineering of Ministry of Education, Key Laboratory of Industrial Microbiology in Hubei Province, Department of Bioengineering and Food...) ,  Zhang Bao ,  Ye Jing ,  Sun Fusheng ,  Liu Yantao ,  Yang Nan ,  Nishinari Katsuyoshi
資料名： Soft Matter  (Soft Matter)
巻： 18  号： 12  ページ： 2383-2393  発行年： 2022年 
JST資料番号： W2327A  ISSN： 1744-683X  CODEN： SMOABF  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質は,加工条件に依存して熱処理中のナノ粒子またはフィブリルのような異なる形態学的凝集体に自己集合する傾向がある。蛋白質凝集体は優れた界面活性を示し,天然蛋白質よりもエマルションを安定化する優れた能力さえ示す。油-水界面での界面レオロジー特性は,エマルション安定性において非常に重要な役割を果たし,その中で界面非線形レオロジーは,大きな摂動に耐える能力に密接に関連している。しかし,油-水界面での蛋白質凝集体の非線形界面レオロジー挙動を報告した研究はほとんどない。本研究では,β-ラクトグロブリン繊維状凝集体(F)とナノ粒子凝集体(NP)を調製し,大振幅変形下の油-水界面でのβ-ラクトグロブリン凝集体の吸着動力学と膨張非線形レオロジー挙動を,ペンダントドロップテンシオメータを用いて研究し,天然蛋白質と比較した。吸着実験から,蛋白質凝集体,特にフィブリルの吸着は初期段階で天然蛋白質のそれよりも速く,後期段階では天然蛋白質はフィブリルよりも有意に高い再配列度を示した。表面疎水性と短いフィブリルは主にフィブリル界面の性質を決定するが,ナノ粒子界面の挙動はナノ粒子のサイズと電荷特性によって著しく影響された。膨張実験から,Lissajousプロットは,評価したすべてのpHでのF界面とpH5.8でのβlg界面が膨張と圧縮プロセスの両方で歪軟化を示し,一方,pH2とpH7での全てのpHとβlg界面でのNP界面は圧縮過程で膨張と歪硬化で歪軟化を示した。油-水界面での蛋白質凝集体の非線形応答は,pH5.8でより明らかであった。周波数掃引からの弾性率変化は,フィブリル界面が強いが,強度に弱いが,蛋白質ナノ粒子により形成された界面の強さは,表面荷電に対してより感受性が高いが,高い構造化を示す天然蛋白質により形成されたものとは対照的に,非常に構造化されないことを明らかにした。Copyright 2022 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *界面 ,  吸着 ,  弾性係数 ,  熱処理 ,  *レオロジー ,  乳濁液 ,  *タンパク質 ,  界面活性 ,  テンシオメータ ,  モルフォロジー ,  自己集合 ,  *凝集体 ,  ナノ粒子
準シソーラス用語： レオロジー特性 ,  再配列 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (7件)： 油 ,  水 ,  界面 ,  蛋白質凝集体 ,  非線形 ,  膨張 ,  レオロジー