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J-GLOBAL ID：202202236454984344   整理番号：22A0228935

ヒトアセチルコリンエステラーゼとフェニル吉草酸およびアセチルチオコリンの相互作用:フェニル吉草酸エステラーゼ活性のエンハンサーとしてのチオコリン【JST・京大機械翻訳】

Interactions of human acetylcholinesterase with phenyl valerate and acetylthiocholine: Thiocholine as an enhancer of phenyl valerate esterase activity

著者 (4件)： Estevez Jorge (Nstitute of Bioengineering, University Miguel Hernandez, Elche (Alicante), Spain) ,  Terol Marina (Nstitute of Bioengineering, University Miguel Hernandez, Elche (Alicante), Spain) ,  Sogorb Miguel Angel (Nstitute of Bioengineering, University Miguel Hernandez, Elche (Alicante), Spain) ,  Vilanova Eugenio (Nstitute of Bioengineering, University Miguel Hernandez, Elche (Alicante), Spain)
資料名： Chemico-Biological Interactions  (Chemico-Biological Interactions)
巻： 351  ページ： Null  発行年： 2022年 
JST資料番号： H0058B  ISSN： 0009-2797  CODEN： CBINA  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： フェニル吉草酸(PV)は,有機リン誘導遅延ニューロパチーの重要な分子事象であるニューロパチー標的エステラーゼ(NTE)のPVase活性を測定する中性基質である。この基質を用いて,エステラーゼ活性及び有機リン(OP)結合の潜在的標的を持つ他の蛋白質を識別し同定した。ニワトリ(遅延神経毒性のモデル)におけるPVase活性を有する蛋白質をブチリルコリンエステラーゼ(BChE)として同定した。ヒトBChEにおけるさらなる研究は,他の部位がPVase活性に関与する可能性を示唆する。理論的ドッキング解析から,触媒部位(”PVサイト”)から遠く離れたAsn289残基に関連するPV結合の他のより好ましいサイトを推論した。本論文では,アセチルコリンエステラーゼもPVを加水分解できることを示した。基質PVとアセチルチオコリン(AtCh)の間の相互作用の堅牢な速度論的研究を行った。速度論は,基質間の古典的競争モデルに適合しなかった。PVはAChE活性における競合阻害剤として相互作用したが,低濃度でAtChはPVase活性を増強し,高濃度でこの活性を阻害した。速度論的挙動は,増強効果が活性部位で放出されたチオコリンにより生じ,AtChがTrojan Horseとして作用することを示唆した。活性部位で放出された生成物は,生物系における異なる基質の加水分解反応において重要な役割を果たすと結論した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *相互作用 ,  ドッキング ,  加水分解 ,  *アセチルコリンエステラーゼ ,  *エステル結合ヒドロラーゼ ,  基質 ,  タンパク質 ,  ヒト ,  活性部位 ,  *フェニル基 ,  ニューロパチー ,  脂肪族カルボン酸
準シソーラス用語： ブチリルコリンエステラーゼ ,  有機リン酸塩 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： ヒトアセチルコリンエステラーゼ ,  フェニル吉草酸 ,  チオコリン ,  阻害動力学 ,  アセチルチオコリン

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： 吉草酸 ,  チオコリン

タイトルに関連する用語 (7件)： フェニル ,  吉草酸 ,  アセチルチオコリン ,  相互作用 ,  エステラーゼ ,  活性 ,  チオコリン