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J-GLOBAL ID:202202236607097790   整理番号:22A0326076

無水物構造は哺乳類及び魚類ゼラチンのアシル化修飾及び乳化安定化能力に影響する【JST・京大機械翻訳】

Anhydride structures affect the acylation modification and emulsion stabilization ability of mammalian and fish gelatins
著者 (7件):
資料名:
巻: 375  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: H0766A  ISSN: 0308-8146  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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本研究では,異なる側鎖長を有する異なるサイズと無水コハク酸(C4,C10,C12,C14,およびC16)を有する環状無水物(C4,C5,およびC6)を用いて,ウシ骨ゼラチン(BBG)および冷水魚皮膚ゼラチン(CFG)を修飾し,魚油負荷乳濁液安定性に及ぼすアシル化ゼラチンの影響を調べた。その結果,N-アシル化の程度は,環サイズまたは側鎖長の増加とともに減少し,そして,アシル化ゼラチンの表面疎水性は,無水物炭素数の増加とともに増加した。アシル化CFGはアシル化BBGsより高い液滴安定性と低い液体-ゲル転移時間を有した。BBG-C12のみがこれらのアシル化ゼラチン間のクリーミング安定性のわずかな増加を有した。これらの結果は,ゼラチンがすべての無水物によって修飾され,それらのエマルション安定化能力がゼラチンタイプと無水物構造に依存することを示した。結果は,蛋白質ベースの乳化剤開発と応用に有益であった。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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食品蛋白質 

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